بررسی بیوانفورماتیکی خصوصیات فیزیکوشیمایی کیموزین گاوی

کیموزین، یک آنزیم پیچیده از گروه آسپارتیک پروتئازها است که در معده چهارم نشخوارکنندگان وجوددارد و از طریق شکست پیوند میان اسید آمینه های شماره Met105-Phe106 کاپاکازئین باعث ایجاد لخته و تولیدپنیر می شود. این آنزیم ابتدا به صورت پریپروکیموزین گاوی ترشح می گردد که دارای 381 اسیدآمینه است. 16اسید آمینه ابتدایی این پروتئین نقش سیگنال آبگریز را دارد و هنگام ترشح به فضای معده از پروتئین جدامی شود و پروکیموزین با 365 اسید آمینه تولید می گردد. در این تحقیق ابتدا توالی پروتئینی (Protein Identifier) کیموزین با منشا گاوی (Bos taurus) از پایگاه اطلاعاتی داده های زیستی (NCBI) به دست آمد و سپس ویژگی های فیزیکوشیمیایی پروتئینی، ساختار ثانویه، پیچ های در هم پیچیده، حساسیت زایی پروتئین و دومین های توالی کدکننده (CDS) کیموزین گاوی پیش بینی گردید. در این پژوهش توالی پروتئینی کیموزینگاوی به عنوان یک پروتئین آبدوست و پایدار شناخته شد. عناصر مارپیچ آلفا و رشته بتا به ترتیب حدود12/86 درصد و 40/68 درصد از ساختارهای ثانویه پروتئین کیموزین گاوی را تشکیل داده است. در ساختار اینپروتئین دو دومین A1_Propeptide و pepsin_A شناسایی گردید. این مطالعه یک گزارش در مورد برخی ویژگی-های پروتئینی کیموزین گاوی بوده و میتواند یک چارچوب برای بررسی خصوصیات بیولوژیکی و عملکردی اینپروتئین فراهم کند.

کلیدواژه ها:

آنالیز بیوانفورماتیکی ، دومین حفاظت شده ، رنین ، ساختار ثانویه پروتئین