مطالعه خصوصیات فیزیکی سه سویه گلوکوآمیلاز به کمک شبیه سازی دینامیک مولکولی

سال انتشار: 1396
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: فارسی
مشاهده: 423

فایل این مقاله در 14 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

NCNCMB03_117

تاریخ نمایه سازی: 13 مهر 1397

چکیده مقاله:

گلوکوآمیلاز، یک آنزیم مهم اقتصادی به دلیل توانایی اش در هیدرولیز نشاسته و پلیمرهای مربوط به بتادیگلوکز است. پایداری حرارتی آنزیمها در دماهای بالا و همچنین مقاومت آنزیم ها در دماهای پایین اهمیت ویژه ای در کاربردهای صنعتی دارد. فهم عوامل موثر در گرمادوستی یا سرمادوستی آنزیم گلوکوآمیلاز در توسعه آنزیمهایی با مقاومت گرمایی یا سرمایی بالا ضروری است. در این مطالعه به کمک شبیه سازی دینامیک مولکولی با زمان شبیه سازی بیست نانوثانیه برای هر کدام از سویه های گلوکوآمیلاز در چهار دمای 300، 350، 400 و 450 کلوین یک سری از خصوصیات فیزیکی اعم از تعداد پیوند هیدروژنی داخل پروتیین وتعداد پیوند هیدروژنی بین پروتیین و آب، مورد بررسی قرار گرفت. نتایج حاصل از این بررسی نشان داد که افزایش دما از 300 به 450 کلوین بیشترین پایداری را در سویه سرمادوست ایجاد کرده است. همچنین نتایج ساختار دوم سه سویه از طریق الگوریتم DSSP نتایج بالا را تایید می کند.

کلیدواژه ها:

آنزیم گلوکوآمیلاز ، پیوند هیدروژنی داخلی ، پیوند هیدروژنی پروتیین و آب ، شبیه سازی دینامیک مولکولی

نویسندگان

آذین مشرف قهفرخی

گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی، دانشکده شیمی، دانشگاه کاشان، کاشان، ایران

کریم مهنام

گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه شهرکرد، شهرکرد، ایران

حسینعلی رفیعی پور

گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی، دانشکده شیمی، دانشگاه کاشان، کاشان، ایران