بررسی اثرت دما و حلال بر ساختار پیتید آمیلوئید بتا 42-37 آلزایمری به استفاده از محاسبات مکانیکی مولکولی MM

تجمع پپتید آمیلوئید بتا 42/40-1 عامل اصلی در ایجد پاتولوژیک بیماری آلزامیر Alzheimer Disease شناخته دشه است اما هنوز مراحل اولیه تراکم از شکل مونومریک به حالت الیگومریک فیبرهای فیبرهای آمیلوئید بتا بوطر دقیق روشن نیست نتایج تحقیقات نشان میدهد فاکتور اصلی در هنگام شروع فرآیند تراکم وتشکیل صفات بتا -Sheet β انتهای C ترمینال هیدروفوبیک پپتید 1-42/40 Aβ می باشد. بنابراین در این تحقیق به مطالعه اثرات در بازه دمایی پایین 310-290 کلوین و ثابتهای دی الکتریک حلال متفاوت بر شعاع ژیراسیون Rg ساختار 37-42 Aβ ناحیه C - ترمینال پپتید Aβ به کمک روش ترکیبی مکانیک مولکولی و مکانیک کوانتوم QM/MM پردخت شد و سپس تغییرات Rg و همزمان انرژی پپتید در حلالهای مختلف از قبیل اب، متانول، اتانول به کمک نرم افزارهای V.M.D و Excel انداهز گیری و تحلیل شد. نتایج نشان داد که تحت این شرایط، تغییرات میازن شروع ژیراسیون و انژی کلی پپتید Aβ بیشتر تحت تاثیر ثابتهای دی الکتریک حلالها است و دما کمترین اثر را بر روی ساختار در این شرایط را دارد از طرف دیگر با بررسی اثر بیوشیمی فیزیک ثابت دی الکتریک بر Aβ به کمک نیروی Mm+ به شبیه سازی سهم هریک از نیروهای پیوندی در پپتید پرداخت شد که ناشن داد که لحالهای از طریق اثر بر روی الکترونهای غیر پیوندی در اتمهای تشکیل دهنده ساختار، باعث تغییر در انرژی های پیوندی دو قطبی دو قطبی و الکترواستاتیکی و در نتیجه انرژی کل می شوند.

کلیدواژه ها:

آمیلوئید بتا ، شعاع ژیراسیون Rg ، ثابت دی الکتریک ، مکانیک مولکولی و مکانیم کوانتوم QM/MM