بررسی اثر دما روی ساختار α-1-آنتی تریپسین به وسیله شبیه سازی دینامیک مولکولی

سال انتشار: 1391
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: فارسی
مشاهده: 744

نسخه کامل این مقاله ارائه نشده است و در دسترس نمی باشد

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

IBIS04_024

تاریخ نمایه سازی: 14 شهریور 1393

چکیده مقاله:

پروتئین α-1-آنتی تریپسین((AAT عضو اصلی ابرخانواده مهارکننده های سرین پروتئاز(سرپین) است. این پروتئین شامل 394 اسیدآمینه است که از سه صفحه بتا و نه مارپیچ آلفا و یک لوپ واکنشگر مرکزی تشکیل شده است. نقش اصلی آن مهار فعالیت پروتئازها می باشد. اطلاعات مربوط به ساختار این پروتئین مهم می باشد چون زمینه ساز فهم علت عملکرد نادرست آنتی تریپسین و دیگر سرپین هاست. عوامل مختلف ژنتیکی و محیطی از قبیل دما وpH بر ساختار این پروتئین می توانند اثر بگذارند. در این مطالعه با استفاده از شبیه سازی دینامیک مولکولی اثر دما را بر روی ساختار پروتئین بررسی شد. شبیه سازی دینامیک مولکولی با استفاده از برنامه گرومکس4.5.3 انجام شد. شبیه سازی اثر دما در چهار دمای 300، 318، 338 و 358 کلوین و هرکدام بمدت 01 نانوثانیه انجام شد. نتایج 5 نانو ثانیه آخر در جدول 1 خلاصه شده است . همانطور که مشاهده می شود شعاع پروتئین با افزایش دما از 318 به 358 کمی افزایش یافته است که حاکی از باز شدن جزئی پروتئین می باشد و انرژی پتانسیل وهمچنین انرژی آزاد حلالیت افزایش می یابند که نشان دهنده ناپایدار شدن ساختار پروتئین است.

کلیدواژه ها:

شبیه سازی دینامیک مولکولی ، -α1-آنتی تریپسین ، دما

نویسندگان

هاجر طاهری

دانشکده علوم پایه، دانشگاه شهرکرد، شهرکرد، ایران

کریم مهنام

دانشکده علوم پایه، دانشگاه شهرکرد، شهرکرد، ایران

ازاده حقوقی

دانشکده علوم پایه، دانشگاه شهرکرد، شهرکرد، ایران