مطالعه محتوای اسید آمینه ای و نحوه اشتقاق ایزوفرم های متالوتیونین در یوکاریوت ها

متالوتیونین ها خانواده ای از پروتئینها با وزن مولکولی پائین، عنی از سیتئین با قابلیت اتصال به فلزات هستند. این پروتئین ها عملکردهای متنوعی مانند خنثی سازی اثر سمی فلزات و خاصیت آنتی اسیدانی دارند. ساختمان این پروتئین ها شامل دو موتیف α و β می باشد. ژن های کد کننده ی متالوتیونین در یوکاریوت ها اغلب با کپی های بسیار وجود دارند. دانشمندان متالوتیونین های پستانداران را در چهار گروه دسته بندی کرده اند و آنها را به صورت Mt3, Mt2, Mt1 نشان می دهند. مطالعات نشان داده است که این ژن ها حاصل مضاعف شدن یک ژن اجدادی می باشند. از میان این ایزوفرم ها، متالوتیونین 3 دارای عملکردهای منحصر به فرد مانند جلوگیری از جوانه زدن بیش از حد نورون ها، می باشد. مطالعات نشان داده است که موتیف β برای عملکرد این ایزوفرم، ضروری است. در این مطالعه از طریق نرم افزارهای بیوانفوماتیکی به نحوه ی اشتقاق چهار ایزوفرم متالوتیونین در یوکاریوت ها، بررسی ترکیب آمینواسیدی و تفاوت های توالی آمینواسیدی Mt3 با دیگر متالوتیونین ها، پیش گویی ساختار سه بعدی متالوتیونین 3 انسانی و مطالعه ی تفاوت های ساختاری متالوتیونین 3 با متالوتیونین 2، پرداخته شده است. با توجه به نتایج بدست آمده، ابتدا ژن اولیه کد کننده ی Mt4 و ژن اولیه ی Mt2, Mt1 و Mt3 از یک ژن اجدادی مشتق شده اند و سپس ژن کد کننده ی Mt3 و ژن اولیه Mt1 و Mt2 حاصل شده اند. مطالعه ی تفاوت ساختاری متالوتیونین 3 با متالوتیونین 2 نشان داد که ایت تفاوت می تواند به علت وجود پپتید ETCPCP باشد، بنابراین این پپتید برای عملکرد Mt3 ضروری به نظر می رسد.

کلیدواژه ها:

متالوتیونین ، ساختار ، مضاعت شدگی ، محتوای اسید آمینه ای