Expression, purification, and efficient in vitro refolding of SARS-CoV-۲ omicron variant receptor-binding domain (RBD) in Escherichia coli

سال انتشار: 1402
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: انگلیسی
مشاهده: 98

متن کامل این مقاله منتشر نشده است و فقط به صورت چکیده یا چکیده مبسوط در پایگاه موجود می باشد.
توضیح: معمولا کلیه مقالاتی که کمتر از ۵ صفحه باشند در پایگاه سیویلیکا اصل مقاله (فول تکست) محسوب نمی شوند و فقط کاربران عضو بدون کسر اعتبار می توانند فایل آنها را دریافت نمایند.

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

ZISTCONF01_129

تاریخ نمایه سازی: 16 مرداد 1402

چکیده مقاله:

The receptor binding domain (RBD) of SARS-CoV-۲ mediates the viral entry into the host cells by binding with the host receptor angiotensin-converting enzyme-۲ (ACE۲). Compared to the SARS-CoV-۲ wild type, omicron contains ۱۵ receptor-binding domain (RBD) mutations. Therefore, serology test applications developed for detecting antibody responses against the RBD protein of wild-type-like strains do not give reliable results when testing plasma samples from omicron infection convalescent individuals. In the current study, recombinant omicron RBD was overexpressed in Escherichia coli BL-۲۱(DE۳) and purified by a Ni-NTA column. The recombinant RBD was analyzed by SDS-PAGE, and refolding was performed using the dialysis method.

نویسندگان

Sadegh Zargan

Department of Life Science Engineering, Faculty of New Sciences and Technologies, University of Tehran, Tehran, Iran.

Khosro Khajeh

Department of Biochemistry and Biophysics, Faculty of Biological Sciences, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran

Bahareh Dabirmanesh

Department of Biochemistry and Biophysics, Faculty of Biological Sciences, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran

Hasan Jalili

Department of Life Science Engineering, Faculty of New Sciences and Technologies, University of Tehran, Tehran, Iran.