مدل ساز ی به روش شبیه سازی دینامیک مولکولی مونومر Aβ (1-42) و Aβ (1-40) ، به منظور مقایسه نقش آنها در ایجاد بیماری آلزایمر
سال انتشار: 1395
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: فارسی
مشاهده: 431
فایل این مقاله در 8 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
JR_NCMBJ-6-24_006
تاریخ نمایه سازی: 19 اسفند 1399
چکیده مقاله:
سابقه و هدف: مطالعه های آسیبشناختی، تشکیل پلاکهای فیبری و تودههای تجمع یافته پپتید آمیلوئید بتا (Aβ) را یکی از دلایل بیماری آلزایمر پیشنهاد کردهاند. از آنجا که این بیماری وابسته به ساختار فضایی پروتئین است در این مقاله به روش شبیه سازی دینامیک مولکولی مراحل آغازین تغییرهای کنفورماسیون دو مونومر از Aβ، Aβ (1-42) و Aβ (1-40) مورد بررسی قرار میگیرد.
مواد و روش ها: ساختار NMR دو پپتید Aβ (1-40) و Aβ (1-42) با کد 1IYT و 1BA4 از بانک اطلاعات پروتئین گرفته شده است. مونومرها در دمای K ۳۱۰ در فشار ثابت ۱ بار در بازه زمانی ۲۰ نانو ثانیه با استفاده از نرم افزار گرومکس شبیه سازی شدند.
یافته ها: جذر میانگین مربع انحراف های RMSD، تغییرهای شعاع ژیراسیون و سطح قابل دسترس حلال نشان می دهند که تغییرهای ساختاری و سستی مونومر Aβ (1-42) و استعداد آن در تجمع بیشتر از مونومر Aβ (1-40) است.
نتیجه گیری: مقایسه سطح قابل دسترس حلال نشان میدهد هیدروفوبیسیتی نقش مهمی در ایجاد کانفورماسیون معیوب مونومر Aβ (1-42) دارد. سایر خواص از جمله سستی ساختاری نیز Aβ (1-42) را مستعد تجمع و ایجاد بیماری آلزایمر نشان می دهند.
کلیدواژه ها:
Alzheimer ، Molecular dynamics simulation ، Aβ ، RMSD ، Radius of gyration ، Solvent Accessible Surface Area ، آلزایمر ، شبیه سازی دینامیک مولکولی ، آمیلوئید بتا ، انعطاف پذیری ، شعاع ژیراسیون ، سطح قابل دسترس حلال
نویسندگان
سکینه منصوری
Central Tehran Branch, Islamic Azad University, Tehran, Iran
لیلا حبیبی فیضی
Young Researcher, Central Tehran Branch, Islamic Azad University, Tehran, Iran
زرین مینوچهر
Department of Bioinformatics, National Institute of Genetic Engineering and Biotechnology Tehran, Iran, NIGEB