ناشر تخصصی کنفرانس های ایران

لطفا کمی صبر نمایید

Publisher of Iranian Journals and Conference Proceedings

Please waite ..
CIVILICAWe Respect the Science
ناشر تخصصی کنفرانسهای ایران
عنوان
مقاله

A Protein Disulfide Isomerase from Bacillus Subtilis DR8806: Gene Cloning, Expression,Purification and Biophysicochemical Characterization

تعداد صفحات: 1 | تعداد نمایش خلاصه: 182 | نظرات: 0
سال انتشار: 1395
کد COI مقاله: BIOC01_008
زبان مقاله: انگلیسی
متن کامل این مقاله منتشر نشده است و فقط به صورت چکیده یا چکیده مبسوط در پایگاه موجود می باشد.
توضیح: معمولا کلیه مقالاتی که کمتر از ۵ صفحه باشند در پایگاه سیویلیکا اصل مقاله (فول تکست) محسوب نمی شوند و فقط کاربران عضو بدون کسر اعتبار می توانند فایل آنها را دریافت نمایند.

مشخصات نویسندگان مقاله A Protein Disulfide Isomerase from Bacillus Subtilis DR8806: Gene Cloning, Expression,Purification and Biophysicochemical Characterization

Mahdiyeh Besharatiyan - MSc student of biochemistry University of Sistan and Baluchestan
Milad Lagzian - Assistant Professor at Dept. of Biology University of Sistan and Baluchestan
Ali Shahraki - Assistant Professor at Dept. of Biology University of Sistan and Baluchestan

چکیده مقاله:

The correct folding of proteins is one of the most important problems in the production of recombinant pro-teins. The existence of disulfide bonds in the proteins structure is the important factor leading to improper folding of proteins while formation of correct disulfide bonds is required for the biological activity of many proteins Protein disulfide isomerase is the first and most important folding catalyst of proteins and catalyze reduction, formation and isomerization of disulfide bonds. In this study, the gene encoding protein disulfide isomerase was cloned as fusion with glutathione S transferase into pGEX4t vector and expressed in Escherichia coli TOP10. The gene was from strain Bacillus subtilis DR8806 which has been isolated from hot mineral spring in Kerman. The enzyme was purified by GST affinity chromatography with a specific activity of 1227 U/mg. The enzyme se-quence showed an open reading frame of 618 bp encoding a 206 amino acid, and about 5%, it is structurally dif-ferent from all the proteins which have been reported. The molecular weight of the purified enzyme was 23.26 kDa. The enzyme activity increased in the presence of Mn+2 and Co+2 ions while Ag+ and Zn +2 ions decreased not have any effect on its activity. Some of the known inhibitors of protein the activity, Ba+2 and Ca+2 ions did while others did not have such effects . The enzyme was active disulfide isomerase inhibited enzyme activity and stable at the wide range of pH (4.5-10) and temperature (20-85◦C) with the optimum pH 5.5 and optimum temperature 65◦C. No reports have been presented regarding the stable characteristics of the protein disulfide capabilities for the therefore this enzyme has potential ,isomerase with a wide range of pH and temperature .respective industries

کلیدواژه ها:

Bacillus subtilis, Cloning, Expression, Protein Disulfide Isomerase

کد مقاله/لینک ثابت به این مقاله

برای لینک دهی به این مقاله می توانید از لینک زیر استفاده نمایید. این لینک همیشه ثابت است و به عنوان سند ثبت مقاله در مرجع سیویلیکا مورد استفاده قرار میگیرد:

https://civilica.com/doc/731679/

نحوه استناد به مقاله:

در صورتی که می خواهید در اثر پژوهشی خود به این مقاله ارجاع دهید، به سادگی می توانید از عبارت زیر در بخش منابع و مراجع استفاده نمایید:
Besharatiyan, Mahdiyeh و Lagzian, Milad و Shahraki, Ali,1395,A Protein Disulfide Isomerase from Bacillus Subtilis DR8806: Gene Cloning, Expression,Purification and Biophysicochemical Characterization,اولین کنفرانس ملی یافته های نوین زیست شناسی,زاهدان,,,https://civilica.com/doc/731679

در داخل متن نیز هر جا که به عبارت و یا دستاوردی از این مقاله اشاره شود پس از ذکر مطلب، در داخل پارانتز، مشخصات زیر نوشته می شود.
برای بار اول: (1395, Besharatiyan, Mahdiyeh؛ Milad Lagzian و Ali Shahraki)
برای بار دوم به بعد: (1395, Besharatiyan؛ Lagzian و Shahraki)
برای آشنایی کامل با نحوه مرجع نویسی لطفا بخش راهنمای سیویلیکا (مرجع دهی) را ملاحظه نمایید.

مدیریت اطلاعات پژوهشی

صدور گواهی نمایه سازی | گزارش اشکال مقاله | من نویسنده این مقاله هستم

اطلاعات استنادی این مقاله را به نرم افزارهای مدیریت اطلاعات علمی و استنادی ارسال نمایید و در تحقیقات خود از آن استفاده نمایید.

علم سنجی و رتبه بندی مقاله

مشخصات مرکز تولید کننده این مقاله به صورت زیر است:
نوع مرکز: دانشگاه دولتی
تعداد مقالات: 9,293
در بخش علم سنجی پایگاه سیویلیکا می توانید رتبه بندی علمی مراکز دانشگاهی و پژوهشی کشور را بر اساس آمار مقالات نمایه شده مشاهده نمایید.

مقالات مرتبط جدید

به اشتراک گذاری این صفحه

اطلاعات بیشتر درباره COI

COI مخفف عبارت CIVILICA Object Identifier به معنی شناسه سیویلیکا برای اسناد است. COI کدی است که مطابق محل انتشار، به مقالات کنفرانسها و ژورنالهای داخل کشور به هنگام نمایه سازی بر روی پایگاه استنادی سیویلیکا اختصاص می یابد.

کد COI به مفهوم کد ملی اسناد نمایه شده در سیویلیکا است و کدی یکتا و ثابت است و به همین دلیل همواره قابلیت استناد و پیگیری دارد.

پشتیبانی