اهمیت برهم کنش واندروالس در یکپارچگی ساختاری پروتیین های بزرگ

قوانین حاکم بر پایداری ترمودینامیکی و تاخوردگی پروتیین ها سال ها است که توجه محققین را به خود جلب کرده است. تنوع ویژگی های آمینواسیدها تاثیر بسزایی در پایداری کنفورماسیونی پروتیین ها دارد. مشخص شده است که یکپارچگی ساختار پروتیین بطور عمده به انواع برهمکنش های ضعیف وابسته است که در بین آنها برهمکنش واندروالسبه علت تعداد زیاد از اهمیت ویژه ای برخوردار است. ما در این تحقیق 100 پروتیین بزرگ و 100 پروتیین کوچک را بطور تصادفی با استفاده از منوی جستجوی پیشرفته بانک اطلاعاتی پروتیین ها انتخاب کردیم ترکیب آمینواسیدی و برهمکنش های درون پروتیین به ترتیب با سرورهای PIC و - ProtParam محاسبه شد. با تعیین فراوانی نسبی باقیمانده ها و بررسی های بیشتر مشخص شد که رزیدوهای لوسین و ایزولوسین به طور معناداری تمایل بیشتری برای قرار گرفتن در پروتیین های بزرگ دارند. می توان نتیجه گرفت که هزینه ی وجود فواصل و حفره های درون مولکولی در پروتیین های بزرگ بیشتر از پروتیین کوچک است به عبارت دیگر، لزوم پر کردن فواصل بین اتم ها و ایجاد شعاع واندروالس مناسب برای حفظ یکپارچگی ساختاری در پروتیین های بزرگ، باعث انتخاب آمینواسیدهای لوسین و ایزولوسین با داشتن گروه های جانبی بزرگ آلیفاتیک در پروتیین های بزرگ شده است.

کلیدواژه ها:

تاخوردگی پروتیین ، پایداری کنفورماسیونی ، برهمکنش واندروالس ، پروتیین های بزرگ