ناشر تخصصی کنفرانس های ایران

لطفا کمی صبر نمایید

Publisher of Iranian Journals and Conference Proceedings

Please waite ..
CIVILICAWe Respect the Science
ناشر تخصصی کنفرانسهای ایران
عنوان
مقاله

)از گلوکوآمیلاز آسپرژیلوس نیجر Binding Domain (SBD Starch آمیلاز از باسیلوس سوبتیلیس به وسیله متصل کردن آن به -α افزایش فعالیت آنزیم

تعداد صفحات: 6 | تعداد نمایش خلاصه: 338 | نظرات: 0
سال انتشار: 1390
کد COI مقاله: NBCI07_0820
زبان مقاله: فارسی
(فایل این مقاله در 6 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد)

راهنمای دانلود فایل کامل این مقاله

اگر در مجموعه سیویلیکا عضو نیستید، به راحتی می توانید از طریق فرم روبرو اصل این مقاله را خریداری نمایید.

برای عضویت در سیویلیکا به صفحه ثبت نام مراجعه نمایید.در صورتی که دارای نام کاربری در مجموعه سیویلیکا هستید، ابتدا از قسمت بالای صفحه با نام کاربری خود وارد شده و سپس به این صفحه مراجعه نمایید.

لطفا قبل از اقدام به خرید اینترنتی این مقاله، ابتدا تعداد صفحات مقاله را در بالای این صفحه کنترل نمایید.

برای راهنمایی کاملتر راهنمای سایت را مطالعه کنید.

خرید و دانلود فایل مقاله

با استفاده از پرداخت اینترنتی بسیار سریع و ساده می توانید اصل این مقاله را که دارای 6 صفحه است به صورت فایل PDF در اختیار داشته باشید.

قیمت این مقاله : 0 تومان

آدرس ایمیل خود را در کادر زیر وارد نمایید:

مشخصات نویسندگان مقاله )از گلوکوآمیلاز آسپرژیلوس نیجر Binding Domain (SBD Starch آمیلاز از باسیلوس سوبتیلیس به وسیله متصل کردن آن به -α افزایش فعالیت آنزیم

محمد فرید قندی - دانشجوی کارشناسی ارشد بیوشیمی دانشگاه پیام نور واحد مشهد
میلاد لگزیان - دانشجوی دکتری بیوتکنولوژی، گروه بیوتکنولوژی دانشکده دامپزشکی دانشگاه فردوسی مشهد
محبوبه ابراهیمیان - دانشجوی دکتری بیوتکنولوژی، گروه بیوتکنولوژی دانشکده دامپزشکی دانشگاه فردوسی مشهد

چکیده مقاله:

آمیلاز یکی از آنزی مهای مهم صنعتی است بطوریکه همواره تلاش برای کشف انواع جدید و یا بهبود ویژگی های انواع موجود به وسیله ی رو شهای مهندسی پروتئین وجود داشته است. یکی از انواع شناخته شده ی این آنزی مها که کاربرد فراوانی نیز دارداستخراج میگردد که با وجود ویژگی های قابل قبول، از فعالیت نه چندان بالایی برخوردار است. در کار B.sutilis از باکتری به A.niger از گلوکوآمیلاز قارچ Starch Binding Domain (SBD) حاضر ما به منظور بالا بردن فعالیت آنزیم آن را به 2 متصل نمودیم. نتایج بدست آمده نشان می دهد که آنزیم نوترکیب دارای Step PCR Mutagenesis وسیله ی تکنیکفعالیتی بیش از 11 برابر آنزیم طبیعی است و بعلاوه محدوده دمایی فعالیت آن نیز افزایش پیدا کرده است بطوریکه آنزیم تا دمای 80 درجه دارای فعالیت قابل اندازه گیری است در حالیکه نوع طبیعی تنها تا 60 درجه دارای فعالیت است. با این حال دمای بهینه فعالیت ثابت باقی مانده که نشان دهند هی عدم تغییر در ساختار خود آنزیم است. همچنین پروفایل محصولات تولیدی آنزیم نیز دچار تغییر شده است بطوریکه از مالتواولیگوساکاریدها در نوع طبیعی به تولید مالتوز و گلوکز در نوع نوترکیب تبدیل شده که این دو مولکول از لحاظ صنعتی بسیار مهم میباشند. مجموع نتایج این تحقیق نشان دهند هی اثر بخشی این روش برای بهبود فعالیت این نوع آنزی مها است.

کلیدواژه ها:

Two Step PCR Mutagenesis ،Starch Binding Domain ، آميلاز، باسيلوس سوبتيليس -α

کد مقاله/لینک ثابت به این مقاله

برای لینک دهی به این مقاله می توانید از لینک زیر استفاده نمایید. این لینک همیشه ثابت است و به عنوان سند ثبت مقاله در مرجع سیویلیکا مورد استفاده قرار میگیرد:

https://civilica.com/doc/376274/

نحوه استناد به مقاله:

در صورتی که می خواهید در اثر پژوهشی خود به این مقاله ارجاع دهید، به سادگی می توانید از عبارت زیر در بخش منابع و مراجع استفاده نمایید:
فرید قندی، محمد و لگزیان، میلاد و ابراهیمیان، محبوبه،1390،)از گلوکوآمیلاز آسپرژیلوس نیجر Binding Domain (SBD Starch آمیلاز از باسیلوس سوبتیلیس به وسیله متصل کردن آن به -α افزایش فعالیت آنزیم،هفتمین همایش بیوتکنولوژی جمهوری اسلامی ایران،تهران،،،https://civilica.com/doc/376274

در داخل متن نیز هر جا که به عبارت و یا دستاوردی از این مقاله اشاره شود پس از ذکر مطلب، در داخل پارانتز، مشخصات زیر نوشته می شود.
برای بار اول: (1390، فرید قندی، محمد؛ میلاد لگزیان و محبوبه ابراهیمیان)
برای بار دوم به بعد: (1390، فرید قندی؛ لگزیان و ابراهیمیان)
برای آشنایی کامل با نحوه مرجع نویسی لطفا بخش راهنمای سیویلیکا (مرجع دهی) را ملاحظه نمایید.

مراجع و منابع این مقاله:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود ممقالهقاله لینک شده اند :

  • Bernfeld P. 1955. Amylases, d and B. pp. 149-58: Methods ...
  • Emori M, Maruo B. 1988. Complete nucleotide sequence of an ...
  • Paldi T, Levy I, Shoseyov O. 2003. Glucoamylase starch-binding domain ...
  • Prakash O, Jaiswal N. 2010. alpha-Amylase: an ideal representative of ...
  • Rodrigu ez-Sanoj a R, Oviedo N, Sanchez S. 2005. Microbial ...
  • Sambrook J, Russell DW. 2001. Molecular cloning _ a laboratory ...
  • Sasamoto H, Nakazawa K, Tsutsumi K, Takase K, Yamane K. ...
  • Zhang Z, Xie J, Zhang F, Linhardt R. 2007. Thin-layer ...
  • M.Sc Student _ Biochemistry, Payam Noor University of Mashhad ...
  • Ph.D. Student of Biotechnology, Dept. of Biotechnology, Faculty of Veterinary ...
  • مدیریت اطلاعات پژوهشی

    صدور گواهی نمایه سازی | گزارش اشکال مقاله | من نویسنده این مقاله هستم

    اطلاعات استنادی این مقاله را به نرم افزارهای مدیریت اطلاعات علمی و استنادی ارسال نمایید و در تحقیقات خود از آن استفاده نمایید.

    علم سنجی و رتبه بندی مقاله

    مشخصات مرکز تولید کننده این مقاله به صورت زیر است:
    نوع مرکز: پیام نور
    تعداد مقالات: 47,586
    در بخش علم سنجی پایگاه سیویلیکا می توانید رتبه بندی علمی مراکز دانشگاهی و پژوهشی کشور را بر اساس آمار مقالات نمایه شده مشاهده نمایید.

    مقالات پیشنهادی مرتبط

    مقالات مرتبط جدید

    به اشتراک گذاری این صفحه

    اطلاعات بیشتر درباره COI

    COI مخفف عبارت CIVILICA Object Identifier به معنی شناسه سیویلیکا برای اسناد است. COI کدی است که مطابق محل انتشار، به مقالات کنفرانسها و ژورنالهای داخل کشور به هنگام نمایه سازی بر روی پایگاه استنادی سیویلیکا اختصاص می یابد.

    کد COI به مفهوم کد ملی اسناد نمایه شده در سیویلیکا است و کدی یکتا و ثابت است و به همین دلیل همواره قابلیت استناد و پیگیری دارد.

    پشتیبانی