Molecular dynamic simulation of Hum an Lysozyme: insig ht into the thermal s tability of enzyme
محل انتشار: پانزدهمین سمینار شیمی فیزیک ایران
سال انتشار: 1391
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: انگلیسی
مشاهده: 93
متن کامل این مقاله منتشر نشده است و فقط به صورت چکیده یا چکیده مبسوط در پایگاه موجود می باشد.
توضیح: معمولا کلیه مقالاتی که کمتر از ۵ صفحه باشند در پایگاه سیویلیکا اصل مقاله (فول تکست) محسوب نمی شوند و فقط کاربران عضو بدون کسر اعتبار می توانند فایل آنها را دریافت نمایند.
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
ISPTC15_0353
تاریخ نمایه سازی: 11 دی 1400
چکیده مقاله:
Understanding the dynamic of protein h as been a subject of study in both theoretical and experimental biophysics[۱]. C omputer si mulations act as a bridge between microscopic length and ti me scales an d the macro scopic world of the laboratory. In this work, we have perfo rmed molecular dynamic simulation and component analy sis of the H uman Lyso zyme enzy me in soluti on of salts and ethanol. Human lyso zyme itself is a relatively simple structure made up of ۱۳ ۰ residues.T his protein is presentin high con centration in various tissues and fluids including liver, articular cartilage, saliva and tears[۲]. Its native structure consists of two domains: an alph a-domain that has fou r alpha-helices (A–D) and one ۳/۱۰ helix, and a betado main, which consists mainly of an antiparallel betasheet and a long loop.
کلیدواژه ها:
نویسندگان
r roohizadeh
Departmen t of Chemistry , Islamic Aza d University,Abadan,Iran
m.r Dayer
Departm ent of Biology , Faculty of Sciences, Shahid Chamran University, Ahvaz, IRAN