مطالعه ساختار و پایداری آلبومین سرم انسانی در حضور DTAB

مقدمه: آلبومین سرم انسانی با ساختار منحصر به فرد خود به عنوان یک مولکول حامل در پلاسما، می تواند به طیف وسیعی از مواد اتصال یابد و در نتیجه نقش های متنوعی را ایفا کند. هر گونه تغییر غیر طبیعی در ساختار و عملکرد آلبومین، می تواند عواقب ناخوشایندی در پی داشته باشد. در این تحقیق اتصال لیگاندهایی چون دترجنت ها(DTAB) و قند ها(گلوکز) در دماهای ۳۷ و ۴۲ درجه سانتی گراد بر روی آلبومین بررسی شد. مواد و روش ها: بافر تریس آلبومین با pH نزدیک به pH بدن تهیه گردید و به منظور دناتوراسیون آن از اسیدکلریدریک استفاده شد. تکنیک مورد استفاده جهت مطالعات دناتوراسیون در این تحقیق طیف سنجی UV بود. یافته های پژوهش: نتایج نشان داد که با افزایش غلظت DTAB، ماکزیمم جذب پروتئین، کاهش یافته، غلظت ۴۰۰ میلی گرم بر دسی لیتر قند، سبب تغییرات قابل ملاحضه ای در جذب آلبومین سرم انسانی شده و احتمالا ساختار و عملکرد مولکول تحت تاثیر قرار می گیرد. بحث و نتیجه گیری: گلوکز علاوه بر تاثیرات زیانباری که دارد می تواند عملکرد بسیاری از مولکول ها را در خون تغییر دهد. به عنوان مثال، در سطوح هورمونی، انتقال داروها، عناصر و یون های حیاتی و مورد نیاز بدن، می تواند تاثیرات شگرف و مهمی داشته باشد.

کلیدواژه ها:

Human serum albumin ، DTAB cation ، glucose ، thermal denaturation ، UV spectrophotometry ، آلبومین سرم انسانی ، کاتیون DTAB ، گلوکز ، دناتوراسیون دمایی ، طیف سنجی UV