ناشر تخصصی کنفرانس های ایران

لطفا کمی صبر نمایید

Publisher of Iranian Journals and Conference Proceedings

Please waite ..
ناشر تخصصی کنفرانسهای ایران
ورود |عضویت رایگان |راهنمای سایت |عضویت کتابخانه ها
عنوان
مقاله

High level expression, refolding and characterization of diphtheria fusion toxin: DAB389IL-2

سال انتشار: 1395
کد COI مقاله: CBC14_051
زبان مقاله: انگلیسیمشاهده این مقاله: 326
نسخه کامل این مقاله ارائه نشده است و در دسترس نمی باشد

مشخصات نویسندگان مقاله High level expression, refolding and characterization of diphtheria fusion toxin: DAB389IL-2

Azadeh Azizi - Department of Bioscience and Biotechnology, Malek Ashtar University of Technology
Shiva Bayat - Department of Bioscience and Biotechnology, Malek Ashtar University of Technology
Mehdi Zeinoddini - Department of Bioscience and Biotechnology, Malek Ashtar University of Technology
Mehrnosh Ebrahimi - Department of Bioscience and Biotechnology, Malek Ashtar University of Technology

چکیده مقاله:

DAB389IL-2 with the trade name denileukin diftitox and ontak is the first recombinant immunotoxinthat produced using genetic engineering [1]. In this commercial fusion protein binding domain ofdiphtheria toxin (DT) replaced by the amino acid sequence of human interleukin-2 (IL-2) [2,3]. The aimof this work is high level expression, refolding and characterization of this diphtheria fusion toxin. Forthis, expressed DAB389IL-2 was refolded and purified in thepresence of two anti-aggregators, sorbitol andL-arginine. Refolding of protein have been investigated using native-PAGE, fluorescence and circulardichroism (CD) spectroscopy. Finally the proper functioning was determined by nuclease activityassay.The results revealed that the fluorescence intensity of protein decreased in the presence of both antiaggregators.Far-UV CD spectra indicated that the protein has some conformational alterations uponinteracting with these anti-aggregators in comparison with the unfolded structure. In fact, in the presenceof two refolding buffer the intensity of far-UV CD signals have been increased at the regions of 208 and222 nm. Moreover, native-gel electrophoresis data demonstrated that the refolded configuration of proteinhas been formed in the both refolding buffers. Finally we have found that the refolded proteins haveproper activity as indicated by nuclease activity. Therefore, addition of sorbitol and L-arginine perhapsincrease the viscosity and surface tension of solvent which leads to increase the strength of hydrogenbonds and then stabilizes the refolded structure.Results of this research could give more insights about therefolding mechanism of immunotoxin in the presence of anti-aggregators [4,5].

کلیدواژه ها:

Immunotoxin, Refolding, Circular dichroism (CD), Anti-aggregators

کد مقاله/لینک ثابت به این مقاله

کد یکتای اختصاصی (COI) این مقاله در پایگاه سیویلیکا CBC14_051 میباشد و برای لینک دهی به این مقاله می توانید از لینک زیر استفاده نمایید. این لینک همیشه ثابت است و به عنوان سند ثبت مقاله در مرجع سیویلیکا مورد استفاده قرار میگیرد:

https://civilica.com/doc/695768/

نحوه استناد به مقاله:

در صورتی که می خواهید در اثر پژوهشی خود به این مقاله ارجاع دهید، به سادگی می توانید از عبارت زیر در بخش منابع و مراجع استفاده نمایید:
Azizi, Azadeh and Bayat, Shiva and Zeinoddini, Mehdi and Ebrahimi, Mehrnosh,1395,High level expression, refolding and characterization of diphtheria fusion toxin: DAB389IL-2,14th Conference on Biophysical Chemistry,Zabol,https://civilica.com/doc/695768

در داخل متن نیز هر جا که به عبارت و یا دستاوردی از این مقاله اشاره شود پس از ذکر مطلب، در داخل پارانتز، مشخصات زیر نوشته می شود.
برای بار اول: (1395, Azizi, Azadeh؛ Shiva Bayat and Mehdi Zeinoddini and Mehrnosh Ebrahimi)
برای بار دوم به بعد: (1395, Azizi؛ Bayat and Zeinoddini and Ebrahimi)
برای آشنایی کامل با نحوه مرجع نویسی لطفا بخش راهنمای سیویلیکا (مرجع دهی) را ملاحظه نمایید.

مدیریت اطلاعات پژوهشی

صدور گواهی نمایه سازی | گزارش اشکال مقاله | من نویسنده این مقاله هستم

اطلاعات استنادی این مقاله را به نرم افزارهای مدیریت اطلاعات علمی و استنادی ارسال نمایید و در تحقیقات خود از آن استفاده نمایید.

علم سنجی و رتبه بندی مقاله

مشخصات مرکز تولید کننده این مقاله به صورت زیر است:
نوع مرکز: دانشگاه دولتی
تعداد مقالات: 8,435
در بخش علم سنجی پایگاه سیویلیکا می توانید رتبه بندی علمی مراکز دانشگاهی و پژوهشی کشور را بر اساس آمار مقالات نمایه شده مشاهده نمایید.

مقالات مرتبط جدید

به اشتراک گذاری این صفحه

اطلاعات بیشتر درباره COI

COI مخفف عبارت CIVILICA Object Identifier به معنی شناسه سیویلیکا برای اسناد است. COI کدی است که مطابق محل انتشار، به مقالات کنفرانسها و ژورنالهای داخل کشور به هنگام نمایه سازی بر روی پایگاه استنادی سیویلیکا اختصاص می یابد.

کد COI به مفهوم کد ملی اسناد نمایه شده در سیویلیکا است و کدی یکتا و ثابت است و به همین دلیل همواره قابلیت استناد و پیگیری دارد.

پشتیبانی