برهمکنش تاکاآمیلاز مهندسی شده وحشی و انواع کوتاه شده ان باقندهای هشت تا ده زیرواحدی مالتوز : مطالعه داکینگ

امروزه با گسترش تحقیقات بنیادی کاربرد تحقیقات در بستر این سیلیکو اهمیت بیشتری یافته است در این پژوهش با مهندسی انزیم در این سیلیکو به ترتیب 50 و 100 آمینه از –c به ترتیب برای تولید آمیل S1- امیل –S2 حذف شدند. برهمکنش ساختار وحشی آمیل C- و کوتاه شده تاکا آمیلاز با الیگوساکاریدهای هشت تا ده زیرواحدی مالتوز به وسیله برنامه های پرکاربرد در این زمینه بررسی شد که شامل اتوداک وینا و لیگپلات اسیدهای امینه هیدروفیل در جایگاه اتصال انزیم لیگاند نقش موثری دراند به همین خاطر با استفاده ازنرم افزار تحت وب پرات اسکیل از طریق بانک اطلاعت اکسپسی توالی آمیل C- از لحاظ هدیروفبیسته و هیدروفیلیسیته بررسی گردید سپس برا این منظور نتایج هر سه آنزیم توسط برنامه لیگپلات تعیین و با مقایسه امتیاز هیدروپاتی امینواسیدهای حاضر در جایگاه اتصال لیگاند با آنزیمهای با این تیجه استنباط شد که هرچه لیگاند طولتر می شود محلهای اتصال آن بر روی آنزیم هیدروفوب تر می گردد اگرچه آمیل SI نسبت به آمیل C و آمیل S2 با اتلاف یک واحدهای تمایل بیشتری به اتصال با مالتوهکتالوز دارد. با افزایش تعداد حلقه های گلوکزی لیگاند و حذف انتهای C ترمینال آنزیمهای مورد نظر اینگونه استنباط می گردد که محل اتصال آمیلازها با لیگاندهای طویل تر تحت تاثیر انتهای C ترمینال نیست.

کلیدواژه ها:

آمیلاز ، قند ، داکینگ ، مهندسی پروتئین ، اتوداک وینا