ناشر تخصصی کنفرانس های ایران

لطفا کمی صبر نمایید

Publisher of Iranian Journals and Conference Proceedings

Please waite ..
ناشر تخصصی کنفرانسهای ایران
ورود |عضویت رایگان |راهنمای سایت |عضویت کتابخانه ها
عنوان
مقاله

Protelytic sensitivity comparison of native and R330Q mutant luciferases

سال انتشار: 1395
کد COI مقاله: MPHBS01_184
زبان مقاله: انگلیسیمشاهده این مقاله: 306
نسخه کامل این مقاله ارائه نشده است و در دسترس نمی باشد

مشخصات نویسندگان مقاله Protelytic sensitivity comparison of native and R330Q mutant luciferases

Samaneh Jarchi - Department of Biochemistry and Biophysics, Mashhad Branch, Islamic Azad University, Iran.
Farangis Ataei - Department of Biochemistry, Faculty of Basic Sciences, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran.
Saman Hosseinkhani - Department of Biochemistry, Faculty of Basic Sciences, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran.

چکیده مقاله:

Introduction: Firefly luciferase is a 62 kDa protein that produces a flash of light on the oxidation of luciferin in the presence of ATP, Oxygen and Mg2+; known to be most efficient bioluminescence system that makes it an excellent tool for reporter in nano-system biology and medicine. In spite of wide ranges of luciferase application, it is unstable against proteolytic degradation that reduces its half-life, and therefore leads to loss in sensitivity and precision in analytic applications. Materials and methods: In order to generate more stable luciferase against protease digestion, we substituted a tryptic site, arginine 330 with glutamine. The aim of this study was the expression and purification of this mutant and comparison of its stability against trypsin digestion with wild type luciferase. The Quik-change site-directed mutagenesis method is performed and after that mutant enzyme, R330Q, under different conditions such as temperature, time and concentration of lactose was successfully expressed and then by Ni-NTA sepharose column chromatography purified. Proteolysis conditions of this mutant and native enzymes investigated. Results: The results of proteolysis experiments showed that the sensitivity of this mutated enzyme R330Q has not considerable difference compared to the wild type, indicating the mutated enzyme is sensitive to the serine protease trypsin. Conclusion: Luciferase is most widely used bioluminescence protein in biotechnological processes, but the enzyme is susceptible to proteolytic degradation. In order to Improvement of luciferase stability against trypsin, mutagenesis was performed by SDM. The results showed that the mutant enzyme is not resistant to the trypsin protease

کلیدواژه ها:

Luciferase, Mutation, R330Q, Proteolysis, Trypsin

کد مقاله/لینک ثابت به این مقاله

کد یکتای اختصاصی (COI) این مقاله در پایگاه سیویلیکا MPHBS01_184 میباشد و برای لینک دهی به این مقاله می توانید از لینک زیر استفاده نمایید. این لینک همیشه ثابت است و به عنوان سند ثبت مقاله در مرجع سیویلیکا مورد استفاده قرار میگیرد:

https://civilica.com/doc/527747/

نحوه استناد به مقاله:

در صورتی که می خواهید در اثر پژوهشی خود به این مقاله ارجاع دهید، به سادگی می توانید از عبارت زیر در بخش منابع و مراجع استفاده نمایید:
Jarchi, Samaneh and Ataei, Farangis and Hosseinkhani, Saman,1395,Protelytic sensitivity comparison of native and R330Q mutant luciferases,International Conference on Medicine, Public Health and Biological Sciences (MPHBS),Tehran,,,https://civilica.com/doc/527747

در داخل متن نیز هر جا که به عبارت و یا دستاوردی از این مقاله اشاره شود پس از ذکر مطلب، در داخل پارانتز، مشخصات زیر نوشته می شود.
برای بار اول: (1395, Jarchi, Samaneh؛ Farangis Ataei and Saman Hosseinkhani)
برای بار دوم به بعد: (1395, Jarchi؛ Ataei and Hosseinkhani)
برای آشنایی کامل با نحوه مرجع نویسی لطفا بخش راهنمای سیویلیکا (مرجع دهی) را ملاحظه نمایید.

مدیریت اطلاعات پژوهشی

صدور گواهی نمایه سازی | گزارش اشکال مقاله | من نویسنده این مقاله هستم

اطلاعات استنادی این مقاله را به نرم افزارهای مدیریت اطلاعات علمی و استنادی ارسال نمایید و در تحقیقات خود از آن استفاده نمایید.

علم سنجی و رتبه بندی مقاله

مشخصات مرکز تولید کننده این مقاله به صورت زیر است:
نوع مرکز: دانشگاه آزاد
تعداد مقالات: 9,300
در بخش علم سنجی پایگاه سیویلیکا می توانید رتبه بندی علمی مراکز دانشگاهی و پژوهشی کشور را بر اساس آمار مقالات نمایه شده مشاهده نمایید.

مقالات مرتبط جدید

به اشتراک گذاری این صفحه

اطلاعات بیشتر درباره COI

COI مخفف عبارت CIVILICA Object Identifier به معنی شناسه سیویلیکا برای اسناد است. COI کدی است که مطابق محل انتشار، به مقالات کنفرانسها و ژورنالهای داخل کشور به هنگام نمایه سازی بر روی پایگاه استنادی سیویلیکا اختصاص می یابد.

کد COI به مفهوم کد ملی اسناد نمایه شده در سیویلیکا است و کدی یکتا و ثابت است و به همین دلیل همواره قابلیت استناد و پیگیری دارد.

پشتیبانی