ژن: merR مقایسه و آنالیز فیلوژنتیکی و بیوانفورماتیکی به منظور بررسی حساسیت های مختلف به ترکیبات جیوه
محل انتشار: چهارمین همایش بیوانفورماتیک ایران
سال انتشار: 1391
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: فارسی
مشاهده: 550
نسخه کامل این مقاله ارائه نشده است و در دسترس نمی باشد
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
IBIS04_068
تاریخ نمایه سازی: 14 شهریور 1393
چکیده مقاله:
جیوه یک فلز سمی شناخته شده است که می تواند باعث مهار بسیاری از واکنشهای بیوشیمیایی گردد. در پلاسمیدهای اکثر باکتریهای محیطی شامل گرم منفی ها و گرم مثبت ها اپرون mer یا اپرون مقاومت به جیوه وجود داشته که با کد کردن یک سری پروتئین از جمله ,merA merB و merR مقاومت خاصی نسبت به این فلز را باعث میگردد. تحقیقات بعمل آمده وجود همولوژی بالای بین این اپرونها در گونه های مختلف و همچنین وجود یک جد مشتر ک را برای این مجموعه های ژنی اثبات کرده است. بعلاوه بررسی های بعدی ، حساسیت های مختلف این اپرونها نسبت به جیو ه را آشکا ر سا خت.یکی از فاکتورهای محتمل برای این پدیده ممکن است ژن ) merR اولین سیسترون از اپرون (mer و محصول آن باشد. پروتئین merR به صورت برگشت پذیر ی باعث سرکوب رونویسی و در نهایت تنظیم بیان ژنهای اپرون mer میشود. هدف اصلی مطالعه ما انجام مجموعه ای از آنالیزهای فیلوژنتیک ی و بیوانفورماتیک ی بر روی ژن و پروتئینmerR بین دو گونه مختلف سودوموناس آئروژنوز ا پلاسمید pBS228 و اشرشی ا کلی MS 105 ، به منظو ر بررسی حساسی ت هرکدام از آنها به جیوه می باشد. در این مطالعه از پایگاههای اطلاعاتیPDB ، NCBI ، برنامه های Mega4 ،Chimera ، CLC و همچنین از سرورها ی Prosite وCPHmodels 3.2 استفاده به عمل آمد. با استفاده از این سرورها و نرم افزارها آنالیزهای چندگانه شامل تعیین و تشخیص اجزا ء دنباله ها ، ساختارهای آلفا هلیکسی، حلقه ها و اجزاء آمینو اسیدی آنها، ساختار های سه بعدی سوم و چهارم پروتئین ها ،مناطق حفاظت شده و... بدست آمدند.نتای ج بررسی های ما ،یک فرضیه را مطرح کرد که اذعان میدارد حساسیت اپرون mer از گونه {پسودومونا س آئروژنوز ا } بیشت ر از اپرو ن mer موجو د در گونه {اشرشیاکلی MS 105 } میباشد. این استنتاج ممکن است بدلیل تفاوت خصوصیات پروتئین merR در اپرون مقاومتی دو باکتری مربوطه باشد. از این قبیل خصوصیات می توان به اجزاء آلفا هلیکسی مسئول اتصال به DNA ، سطح واکنش با DNA ، اسیدآمینه های موجود در جایگاه های فعال پروتئین مخصوصا جایگاه اتصال جیوه و در نهایت ساختارهای متفاوت آنها اشاره کرد.
کلیدواژه ها:
نویسندگان
امیرحسین روئین تن
دانشجوی کارشناسی ارشد بیوتکنولوژی پزشکی،دانشگاه علوم پزشکی همدان،
نژاد محمدی
دانشجوی کارشناسی ارشد بیوتکنولوژی پزشکی،دانشگاه علوم پزشکی همدان،
مسعود سعیدی جم
دانشیار گروه پزشکی مولکولی دانشگاه علوم پزشکی همدان