پورفیرین فلزیM-TPP کمپلکس شده با سیستئین با بسترهای هیدروژلی و وسیکلی به عنوان نانوزایم های پراکسیدازی و کاتالازی

زینب موسوی موحدی; یزدان سجادی مهر; محسن گلبن حقیقی

پورفیرین فلزیM-TPP کمپلکس شده با سیستئین با بسترهای هیدروژلی و وسیکلی به عنوان نانوزایم های پراکسیدازی و کاتالازی

محل انتشار: فصلنامه شیمی و مهندسی شیمی ایران، دوره: 42، شماره: 3

سال انتشار: 1402

نوع سند: مقاله ژورنالی

زبان: فارسی

مشاهده: 33

فایل این مقاله در 16 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد

دریافت فایل کامل مقاله

صدور گواهی نمایه سازی
من نویسنده این مقاله هستم

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

https://civilica.com/doc/2272938

شناسه ملی سند علمی:

JR_NSMSI-42-3_001

تاریخ نمایه سازی: 7 خرداد 1404

چکیده مقاله:

پورفیرین ها را می توان به طور گسترده به عنوان بیوکمپلکس های جایگاه فعال در نظر گرفت، در این حال می توان از پورفیرین فلزی سنتزی بر مبنای زیست الگو ( بیومیمتیک) به عنوان شبه آنزیم استفاده کرد. سیستم متشکل از کمپلکس فلز پورفیرین - سیستئین و پلیمر "پلی اتیلن گلیکول (پگ)" یا مواد سطحی فعال مخلوط "سدیم دودسیل سولفات و دودسیل تریاتیل آمونیوم بروماید (اسدیاس/دیتب)" برای مدل سازی کلروپراکسید از طبیعی به کار برده می شود. کلروپراکسیداز طبیعی می تواند عملکرد پراکسیدازی، یعنی اکسید کردن سوبستراها در pH های متفاوت داشته باشد. در غیاب سوبسترای مناسب، کلروپراکسیداز هیدروژنپراکسید را تجزیه می کند و دارای فعالیت کاتالازی است. متال-تترا(۲-پیریدیل) پورفیرین (M-TPP)، پررزونانستر و دارای گروه های کشنده، قویتر از همین (جایگاه فعال آنزیم طبیعی) در فعالیت شبه پراکسیدازی و کاتالازی عمل می کند. Fe-TTP دارای حداکثر فعالیت پراکسیدازی در میان فلز - پورفیرین ها با فلزات مرکزی از جمله آهن (III)، منگنز (III) و روی (II) است. جزء سه گانه: " Fe-TPP – سیستئین - پگ"، بیشترین کارآیی را از طریق کاهش پارامتر میکائیلیس - منتن ( ) دارا می باشد. مشاهده می شود که آبگریزی پورفیرین با تغییر فلز مرکزی به ترتیب به صورت آهن (III)، منگنز (III) و روی (II) افزایش می یابد. در این حالت آبگریز بودن جایگاه فعال نانوزایم شبه پراکسیدازی پتانسیلی برای ورود بیشتر سوبسترای هیدروفوب (گایاکول) به چرخه واکنش و در نتیجه فعالیت و کارایی بیشتر Fe-TPP نسبت به کمپلکس های دیگر M-TPP است. در مرحله دیگر، برای طراحی کاتالیست زیستی کاتالازی، Mn-TPP دارای حداکثر فعالیت کاتالازی در میان دیگر فلز - پورفیرین های ذکر شده می باشد. جزء سه گانه: "Mn-TPP – سیستئین - اسدی اس/دیتب"، بیشترین کارآیی را از طریق کاهش پارامتر میکائیلیس - منتن ( ) دارا می باشد. میکروسکوپ الکترونی عبوری نانوزایم های " M-TPP – سیستئین - پگ" را به صورت کلوئیدهای هیدروژلی حفره حفره نشان می دهد که در مقایسه با بیوکاتالیست های وسیکلی تک حفره " M-TPP – سیستئین - اسدیاس/دیتب " از طریق سطح ویژه بالاتر برای برخورد موثر با سوبسترای آلی نانوزایم پراکسیدازی، کارایی بیشتری را ایجاد می کند.

کلیدواژه ها:

بیومیمتیک ، نانوزایم پراکسیداز ، کاتالاز ، متال - تترا(۲-پیریدیل)پورفیرین (M-TPP) ، هیدروژل پلی اتیلن گلیکول (پگ) ، وسیکل اس دی اس/دی تب

نویسندگان

زینب موسوی موحدی

پژوهشگاه شیمی و مهندسی شیمی ایران، تهران، ایران

یزدان سجادی مهر

پژوهشگاه شیمی و مهندسی شیمی ایران، تهران، ایران

محسن گلبن حقیقی

دانشکده علوم شیمی و نفت، دانشگاه شهید بهشتی، اوین، تهران، ایران

مراجع و منابع این مقاله:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :

موسوی موحدی ز.، فنآوری های جدید بر مبنای دانش زیست ...
Abedanzadeh S., Nourisefat M., Moosavi-Movahedi Z., "Bioinspiration and Biomimicry in ...
Moosavi-Movahedi Z., Gharibi H., Hadi-Alijanvand H., Akbarzadeh M., Esmaili M., ...
Breslow R., Biomimetic Chemistry: Biology as An Inspiration, J. Biol. ...
Breslow R., Biomimetic Chemistry, Pure Appl. Chem. ۶۶(۸): ۱۵۷۳-۱۵۸۲ (۱۹۹۴) ...
Moiani D., Salvalaglio M., Cavallotti C., Bujacz A., Redzynia I., ...
Liu W., Groves J.T., Manganese Porphyrins Catalyze Selective C-H Bond ...
Groves J.T., Stern M.K., Olefin Epoxidation by Manganese (IV) Porphyrins: ...
Gharibi H., Moosavi-Movahedi Z., Javadian S., Nazari K., Moosavi-Movahedi A.A., ...
Das C., Goswami S., Transition Metal Promoted Oxidative C–N Fusion ...
Manoj K.M., Hager L.P., Chloroperoxidase, A Janus Enzyme, Biochemistry, ۴۷(۹): ...
van Deurzen M.P.J., van Rantwijk F., Sheldon R.A., Selective Oxidations ...
Colonna S., Gaggero N., Manfredi A., Casella L., Gullotti M., ...
Lakner F.J., Hager L.P., Chloroperoxidase as Enantioselective Epoxidation Catalyst: An ...
Colonna S., Gaggero N., Richelmi C., Pasta P., Recent Biotechnological ...
Corbett M.D., Chipko B.R., Baden D.G., Chloroperoxidase-Catalysed Oxidation of ۴-Chloroaniline ...
Geigert J., Dalietos D.J., Neidleman S.L., Lee T.D., Wadsworth J., ...
Pešić M., López C., Álvaro G., López-Santín J., A Novel ...
Veitch N.C., Horseradish Peroxidase: A Modern View of a Classic ...
Zhang Y., Akilesh S., Wilcox D.E., Isothermal Titration Calorimetry Measurements ...
Filizola M., Loew G.H., Role of Protein Environment in Horseradish ...
Loewen P.C., Villanueva J., Switala J., Donald L.J., Ivancich A., ...
Derat E., Cohen S., Shaik S., Altun A., Thiel W., ...
Dunford H.B.,"Heme Peroxidases", John Wiley, New York (۱۹۹۹) ...
Ivancich A., Jouve H.M., Sartor B., Gaillard J., EPR Investigation ...
Shevelkova A., Ryabov A., Irreversible Inactivation of Caldariomyces Fumago Chloroperoxidase ...
Poulos T.L., Kraut J., A Hypothetical Model of the Cytochrome ...
Matsunaga I., Shiro Y., Peroxide-Utilizing Biocatalysts: Structural and Functional Diversity ...
Ariga K., Li J., Fei J., Ji Q., Hill J.P., ...
Abe H., Liu J., Ariga K., Catalytic Nanoarchitectonics for Environmentally ...
Hong J., Huang K., Wang W., Yang W.-Y., Zhao Y.-X., ...
Moosavi-Movahedi A.A., Semsarha F., Heli H., Nazari K., Ghourchian H., ...
Chadha G., Zhao Y., Properties of Surface-Cross-Linked Micelles Probed by ...
Moosavi-Movahedi Z., Kalejahi E.S., Nourisefat M., Maghami P., Poursasan N., ...
معصومی ح.، جنگجوی شالدهی ط.، قنادزاده گیلانی ح.، بررسی عامل ...
Sajadimehr Y., Moosavi‐Movahedi Z., Haghighi M.G., Miyardan A.B., Nourisefat M., ...
Morshedi D., Rezaei-Ghaleh N., Ebrahim-Habibi A., Ahmadian S., Nemat-Gorgani M., ...
Akbarzadeh M., Moosavi-Movahedi Z., Shockravi A., Jafari R., Nazari K., ...
Marques H.M., Insights Into Porphyrin Chemistry Provided by the Microperoxidases, ...
Zuev Y., Faizullin D., Idiyatullin B., Mukhitova F., Chobert J.-M., ...
Milton H.J., "Poly(ethylene glycol) Chemistry: Biotechnical and Biomedical Applications", Plenum ...
Starks C.M., Liotta C.L., M. H., "Phase-Transfer Catalysis: Fundamentals, Applications ...
Thomas J.A., Morris D.R., Hager L.P., Chloroperoxidase : VII. Classical ...
Northrop D.B., On the Meaning of Km and V/K in ...
Parlato M., Reichert S., Barney N., Murphy W.L., Poly (Ethylene ...
Li Z., Su Y., Xie B., Wang H., Wen T., ...
Moosavi-Movahedi Z., Kafi M.M., Sajadimehr Y., Abedanzadeh S., Mixed Copper(II)–Cysteine–SDS–DTAB ...
Abeles R.H., Frey P.A., Frey, Jencks W.P., "Biochemistry", Jones and ...
Tezuka M., Ohkatsu Y., Osa T., Reduction and Oxidation Potentials ...
Harrison P.M., "Metalloproteins: Metal Proteins With Non-Redox Roles", Macmillan (۱۹۸۵) ...

نمایش کامل مراجع