اثر اندازه نانوذره های آهن بر ساختار و فعالیت لیزوزیم سفیده تخم مرغ

سال انتشار: 1402
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: فارسی
مشاهده: 26

فایل این مقاله در 19 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

JR_NSMSI-42-3_012

تاریخ نمایه سازی: 7 خرداد 1404

چکیده مقاله:

نانوذره های اکسید آهن سوپرپارامغناطیس (SPIONs) با ترکیب مولکولی Fe۳O۴ برای برهمکنش های پروتئینی و مطالعه دارورسانی در نظر گرفته شد. با توجه به این که SPIONs  در نانوپزشکی و سامانه های دارورسانی نقش چشمگیری دارند، بررسی برهمکنش بین SPIONs و یک پروتئین مدل و تغییرهای ساختاری و عملکردی آن می تواند در پژوهش های علمی روشنگر باشد. SPIONs با اندازه­ های ۲۰، ۵۰ و ۱۰۰ نانومتر انتخاب شدند. مطالعه طیف سنجی UV-visible، برهمکنش بین پروتئین-نانوذره را نشان داد. دورنگ نمایی دورانی به منظور اندازه گیری تغییرها در ساختار ثانویه لیزوزیم در برهمکنش با SPIONs  استفاده شد و کاهش چشمگیری در ساختارهای مارپیچ پروتئین مشاهده شد. تجزیه و تحلیل خاموشی فلورسانس پروتئین به منظور درک ماهیت برهمکنش پروتئین-نانوذره مورد استفاده قرار گرفت.  برهمکنش SPIONs و لیزوزیم ترکیبی از خاموش شدن دینامیک و استاتیک را نشان دادند. فعالیت و ویژگی های آنزیمی لیزوزیم متصل به SPIONs در مقایسه با لیزوزیم آزاد اندازه­ گیری شد. فعالیت به طور چشمگیری در هر اندازه از SPIONs کاهش یافته است، اما Km تحت تاثیر شرایط گوناگون واکنش تغییر کرده است.

نویسندگان

شقایق کیالاشکی

مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک، دانشگاه تهران، تهران، ایران

حامد قنبری

دانشکده شیمی، دانشگاه رازی کرمانشاه، کرمانشاه، ایران

علی اکبر صبوری

مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک، دانشگاه تهران، تهران، ایران

حسین درخشان خواه

مرکز تحقیقات علوم دارویی، پژوهشکده سلامت، دانشگاه علوم پزشکی کرمانشاه، کرمانشاه، ایران

مراجع و منابع این مقاله:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :
  • Larsericsdotter H., Oscarsson S., Buijs J., Thermodynamic Analysis of Proteins ...
  • Billsten P., Carlsson U., Jonsson B.H., Olofsson G., Höök F., ...
  • Hobara D., Imabayashi S.i., Kakiuchi T., Preferential Adsorption of Horse ...
  • Roach P., Farrar D., Perry C.C., Interpretation of Protein Adsorption: ...
  • Janin J., Bahadur R.P., Chakrabarti P., Protein–Protein Interaction and Quaternary ...
  • Degterev A., Lugovskoy A., Cardone M., Mulley B., Wagner G., ...
  • Shang W., Nuffer J.H., Muñiz‐Papandrea V.A., Colón W., Siegel R.W., ...
  • Kashanian F., Habibi-Rezaei M., Bagherpour A.R., Seyedarabi A., Moosavi-Movahedi A.A., ...
  • Akhtar Kh., Shah A., Zubair N., Javed K., Chemical Dynamics ...
  • Fleming A., On a Remarkable Bacteriolytic Element Found in Tissues ...
  • Sagermann M., Matthews B.W., Crystal Structures of A T۴-Lysozyme Duplication-Extension ...
  • Tagashira A., Nishi K., Sugahara T., Lysozyme from hen Egg ...
  • Takahashi M., Okakura Y., Takahashi H., Imamura M., Takeuchi A., ...
  • Kuehner D.E., Engmann J., Fergg F., Wernick M., Blanch H.W., ...
  • Swaminathan R., Ravi V.K., Kumar S., Kumar M.V., Chandra N., ...
  • Mohamadpour M., Pirdashti M., Shahrokhi B., Rostami A.A., Response Surface ...
  • Lesnierowski G., Kijowski J., Lysozyme, Bioactive egg compounds, ۳۳-۴۲ (۲۰۰۷) ...
  • Ghosh A., Brinda K., Vishveshwara S., Dynamics of Lysozyme Structure ...
  • Knubovets T., Osterhout J.J., Connolly P.J., Klibanov A.M., Structure, Thermostability, ...
  • Pepys M.B., Hawkins P.N., Booth D.R., Vigushin D.M., Tennent G.A., ...
  • Cai H., Yao P., In Situ Preparation of Gold Nanoparticle-Loaded ...
  • Kwok P.C., Tunsirikongkon A., Glover W., Chan H.K., Formation of ...
  • Peng Z.G., Hidajat K., Uddin M.S., Adsorption and Desorption of ...
  • Shang W., Nuffer J.H., Dordick J.S., Siegel R.W., Unfolding of ...
  • Vertegel A.A., Siegel R.W., Dordick J.S., Silica Nanoparticle Size Influences ...
  • Eslami Moghadam M., Mansouri-Torshizi H., Saidifar M., Investigation of the ...
  • Chakraborti S., Chatterjee T., Joshi P., Poddar A., Bhattacharyya B., ...
  • Mahmoudi M., Shokrgozar M.A., Sardari S., Moghadam M.K., Vali H., ...
  • ]۲۹[ Perkampus H.H., "UV-VIS Spectroscopy and its Applications". Springer Science ...
  • ]۳۰[ Worthington C.C., "Worthington Enzyme Manual: Enzymes and Related Biochemicals". ...
  • Stern O., Volmer M., Über Die Abklingzeit der Fluoreszenz, phys. ...
  • Lakowicz J.R., "Principles of Fluorescence Spectroscopy". Springer (۲۰۰۶) ...
  • Lehrer S., Solute Perturbation of Protein Fluorescence. Quenching of the ...
  • Karukstis K.K., Gruber S.M., Fruetel J.A., Boegeman S.C., Quenching of ...
  • Karukstis K.K., Boegeman S.C., Fruetel J.A., Gruber S.M., Terris M.H., ...
  • Rohatgi-Mukherjee K., "Fundamentals of Photochemistry". New Age International (۱۹۷۸) ...
  • Le Chatelier H., Estimation of Firedamp by Flammability Limits, Annals ...
  • Ding F., Zhao G., Huang J., Sun Y., Zhang L., ...
  • Liu X.F., Xia Y.M., Fang Y., Effect of Metal Ions ...
  • Ji Z., Yuan H., Liu M., Hu J., ۱H-NMR Study ...
  • Jelesarov I., Bosshard H.R., Isothermal Titration Calorimetry and Differential Scanning ...
  • نمایش کامل مراجع