تاثیر جایگزینی اسیدآمینه آرژینین ۳۹ با لیزین روی واسرشتگی گرمایی فتوپروتئین نمیوپسین ۱

سال انتشار: 1397
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: فارسی
مشاهده: 84

فایل این مقاله در 7 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

JR_BIOT-9-3_016

تاریخ نمایه سازی: 5 دی 1403

چکیده مقاله:

اهداف: مطالعات مبتنی بر پایداری گرمایی به عنوان یکی از روش های بررسی خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها در زیست فناوری مطرح هستند. هدف تحقیق حاضر بررسی اثر جایگزینی اسیدآمینه آرژینین (Arg) شماره ۳۹ با لیزین (Lys) روی واسرشتگی گرمایی فتوپروتئین نمیوپسین بود. مواد و روش ها: در تحقیق تجربی حاضر، جهش یافته R۳۹K با پروتئین وحشی مقایسه شد (در آن اسیدآمینه آرژینین ۳۹ به اسیدآمینه لیزین تبدیل شده است). برای بررسی اثر جهش روی محتوای ساختار دوم، تکنیک دورنگ نمایی دورانی به کار رفت. به منظور بررسی تغییرات احتمالی در میزان پایداری حرارتی پروتئین جهش یافته و وحشی، اندازه گیری های واسرشتگی دمایی توسط دستگاه کالری متری روبشی تفاضلی صورت گرفت. از نرم افزارهای بیوانفورماتیک برای مقایسه ساختاری دو نوع پروتئین استفاده شد. یافته ها: فشردگی جهش یافته R۳۹K نسبت به پروتئین وحشی کاهش یافت. تغییر قابل ملاحظه ای در مقادیر پارامترهای ترمودینامیک به ویژه Tm مشاهده نشد. بالاتربودن جنبش های مولکولی اسیدآمینه آرژینین شماره ۱۸۷ در پروتئین جهش یافته نسبت به پروتئین وحشی پایداری این پروتئین را کاهش داد. افزایش سطح در دسترس لیزین شماره ۱۸۸ در پروتئین جهش یافته موجب افزایش پایداری آن شد. نتیجه گیری: در پایداری حرارتی پروتئین جهش یافته R۳۹K عوامل مختلفی شامل جنبش های مولکولی اسیدآمینه ها، سطح در دسترس آنها و محتوای ساختارهای دوم پایدارکننده پروتئین تاثیرگذار هستند. این جهش فشردگی جهش یافته R۳۹K را نسبت به پروتئین وحشی کاهش می دهد، افزایش ASA مربوط به اسیدآمینه Lys۱۸۸ در جهش یافته R۳۹K نسبت به پروتئین وحشی موجب افزایش پایداری پروتئین می شود ولی کاهش میزان ساختار دوم در این جهش یافته همراه با بالاتربودن جنبش های مولکولی در اسیدآمینه Arg۱۸۷ در جهت کاهش پایداری این جهش یافته عمل می کند.

نویسندگان

فروغ حکیمی نیا

Biophysics Department, Biological Sciences Faculty, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran

خسرو خلیفه

Biology Department, Science Faculty, University of Zanjan, Zanjan, Iran

رضا حسن ساجدی

Biochemistry Department, Biological Sciences Faculty, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran

بیژن رنجبر

Tarbiat Modares University, Nasr Bridge, Jalal-Al-Ahmad Highway, Tehran, Iran

مراجع و منابع این مقاله:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :
  • Kumar S, Tsai CJ, Nussinov R. Factors enhancing protein thermostability. ...
  • Talluri S. Advances in engineering of proteins for thermal stability. ...
  • Gill P, Tohidi Moghadam T, Ranjbar B. Differential scanning calorimetry ...
  • Graziano G, Catanzano F, Giancola C, Barone G. DSC Study ...
  • Protasevich I, Ranjbar B, Lobachov V, Makarov A, Gilli R, ...
  • Tsuji FI, Ohmiya Y, Fagan TF, Toh H, Inouye S. ...
  • Aghamaali MR۱, Jafarian V, Sariri R, Molakarimi M, Rasti B, ...
  • Moncrief ND, Kretsinger RH, Goodman M. Evolution of EF-hand calcium-modulated ...
  • Gonzalez JE, Tsien RY. Improved indicators of cell membrane potential ...
  • Blinks JR. Use of photoproteins as intracellular calcium indicators. Environ ...
  • Lewis CJ, Daunert S. Photoproteins as luminescent labels in binding ...
  • Stepanyuk GA, Liu ZJ, Burakova LP, Lee J, Rose J, ...
  • Ward WW, Seliger HH. Properties of mnemiopsin and berovin, calcium-activated ...
  • Ward WW, Seliger HH. Extraction and purification of calcium-activated photoproteins ...
  • Takenaka Y, Yamaguchi A, Tsuruoka N, Torimura M, Gojobori T, ...
  • Liu ZJ, Stepanyuk GA, Vysotski ES, Lee J, Markova SV, ...
  • Deng L, Vysotski ES, Markova SV, Liu ZJ, Lee J, ...
  • Head JF, Inouye S, Teranishi K, Shimomura O. The crystal ...
  • Dikici E, Qu X, Rowe L, Millner L, Logue C, ...
  • Mahdavi A, Sajedi RH, Hosseinkhani S, Taghdir M, Sariri R. ...
  • Jafarian V, Sariri R, Hosseinkhani S, Aghamaali MR, Sajedi RH, ...
  • Mahdavi A, Sajedi RH, Hosseinkhani S, Taghdir M. Hyperactive Arg۳۹Lys ...
  • Ranjbar B, Gill P. Circular dichroism techniques: Biomolecular and nanostructural ...
  • Wang W, Malcolm BA. Two-stage PCR protocol allowing introduction of ...
  • Chen YH, Yang JT, Martinez HM. Determination of the secondary ...
  • Maghami P, Ranjbar B, Hosseinkhani S, Ghasemi A, Moradi A, ...
  • Hakiminia F, Rnjbar B, Khalifeh Kh, Khajeh Kh. Kinetic and ...
  • Freire E, Biltonen RL. Statistical mechanical deconvolution of thermal transitions ...
  • Protein Structure Modeling With MODELLER. Current protocols in bioinformatics. John ...
  • Smith CA, Kortemme T. Backrub-like Backbone simulation recapitulates natural protein ...
  • Tina KG, Bhadra R, Srinivasan N. PIC: Protein interactions calculator. ...
  • Willard L, Ranjan A, Zhang H, Monzavi H, Boyko RF, ...
  • Bornot A, Etchebest C, De Brevern AG. Predicting protein flexibility ...
  • De Brevern AG, Bornot A, Craveur P, Etchebest C, Gelly ...
  • Serdyuk IN, Zaccai NR, Zaccai J. Methods in molecular biophysics: ...
  • Kyte J, Doolittle RF. A simple method for displaying the ...
  • نمایش کامل مراجع