بررسی اثر عوامل محیطی بر فرایند تجمع و فیبریل زایی پروتئین کاپا-کازئین

سال انتشار: 1396
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: فارسی
مشاهده: 131

فایل این مقاله در 13 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

JR_BIOT-8-2_010

تاریخ نمایه سازی: 5 دی 1403

چکیده مقاله:

سابقه و هدف: رشته های آمیلوئیدی، تجمعاتی رشته مانند هستند که از انواع مختلف پپتید ها و پروتئین ها بوجود می آیند و با توجه به شکل ظاهری شان در تصویر میکروسکوپ الکترونی و همچنین طی روش هایی مثل اتصال رنگ (dye binding) و حضور ساختار های رشته ای مبتنی بر صفحات بتای ارتقاء یافته و در تعامل با هم (cross beta) از سایر رشته های پروتئینی قابل تمیز می باشند. رشته های آمیلوئیدی در ایجاد بیماریهایی با نام عمومی Amyloidosis دخیل می باشند. بیماری هایی مثل الزایمر، پارکینسون و دیابت تیپ۲ که در هر کدام نوع خاصی از پروتئین به صورت رشته های آمیلوئیدی (amyloid fibers) یا شبه آمیلوئیدی (amyloid-like fibers) در می آیند. بسیاری از پروتئین هایی را که در محیط in vivo آمیلوئیدی نشده اند را می توان در آزمایشگاه تحت شرایط خاصی به فرم آمیلوئیدی تبدیل نمود. مواد و روشها: برای سنجش تشکیل فیبریل ها از روشهای جذب سنجی کنگورد، نشر فلورسانس ThT، داده های CD و تصاویر میکروسکوپ الکترونی گذاره استفاده شد. یافته ها: نتایج نشان داد که حداکثر میزان تولید فیبریلهای آمیلوئیدی در غلظت ۵ میلی گرم بر میلی لیتر، دمای ۵۰ درجه سانتیگراد و pH برابر ۴/۷ تشکیل می شود. نتیجه گیری: می توان رشته های آمیلوئیدی حاصل از کاپا کازئین را بعنوان نانو مواد جدید معرفی کرده و از اینرو نتایج حاصله، با توجه به کاربردهای متنوع نانو مواد، فرایند بهینه سازی تولید این رشته ها از پروتئین ارزان و در دسترس موجود در شیر را توجیه می نماید.

نویسندگان

علی صالح زاده

عضو هیات علمی - دانشگاه ازاد اسلامی رشت

امیر آراسته

عضو هیات علمی /دانشگاه آزاد اسلامی واحد رشت

مراجع و منابع این مقاله:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :
  • Stefani,M.,Dobson,C.M.(۲۰۰۳)Protein aggregation and aggregate toxicity: new insights into protein folding, ...
  • Fink,A.(۱۹۹۸) Protein aggregation: folding aggregates, inclusion bodies and amyloid.Folding and ...
  • Ohnishi, S., and Takano, K. (۲۰۰۴) Amyloid fibrils from the ...
  • Ecroyd, H., Thorn,D., Liu, Y., and Carver,J.(۲۰۱۰) The dissociated form ...
  • eyashekar, N.S., Sadana,A., andVo-Dinh,T. (۲۰۰۵) Proteinamyloidose misfolding: mechanisms, detection, and ...
  • Scheibel,T.,Parthasarathy,R.,Sawicki, G., Lin, X.M., Jaeger,H., andLindquist,S.L.(۲۰۰۳) Conducting nanowires built by ...
  • Hamada,D.,Yanagihara,I., andTsumoto,K. (۲۰۰۴)Engineering amyloidogenicity towards the development of nanofibrillar materials.Trends ...
  • Collins,S.R.,Douglass,A.,Vale,R.D., and Weissman, J.S. (۲۰۰۴) Mechanism of prion propagation: amyloid ...
  • Resende, R., Ferreiro,E.,Pereira, C., and De Oliveira,C.R. (۲۰۰۸)Neurotoxic effect of ...
  • Gupta,P.,Hall,C.K.,VoeglerA.C. (۱۹۹۸)Effect of denaturant and protein concentrations upon protein refolding ...
  • Speed,M.A.,King,J.,Wang,D.C. (۱۹۹۷)Polymerization mechanism of polypeptide chain aggregation.Biotechnol. Bioeng.۵۴,۳۳۳-۳۴۳ ...
  • Vermeer,A.P.,andNorde,W.(۲۰۰۰) The thermal stability of immunoglobulin: unfolding and aggregation of ...
  • نمایش کامل مراجع