نقش اسیدآمینه های هیدروفوب در تشخیص ساختار طبیعی پروتئین

اهداف: پیش بینی ساختار سوم پروتئین ها از توالی اسیدآمینه ها یکی از مسایل مهم در بیوانفورماتیک ساختاری است. پروتئین ها ساختار طبیعی خود را از میان آرایش های متعدد فضایی در کسری از ثانیه انتخاب می کنند. پارادوکس لوینتال بیان می کند جست وجوی تصادفی در میان فضای تمام آرایش های فضایی ممکن امکان پذیر نیست و باید مکانیزمی برای آن وجود داشته باشد.الفبای کمتر از ۲۰ اسیدآمینه در ساختار پروتئین می تواند پیچیدگی مساله تاخوردگی پروتئین را تا حدودی کاهش دهد. عموما فرض می شود که ساختار طبیعی در مینیمم انرژی خود شکل می ‎گیرد. بنابراین نیاز به یک تابع انرژی مناسب برای ارزیابی ساختار ضروری است. مواد و روش ها: توابع پتانسیل دانش- پایه یکی از انواع توابع انرژی است که از داده های ساختار پروتئین های شناخته شده به دست می آید. در این مطالعه یک تابع انرژی دانش- پایه ارایه می کنیم و تاثیر اسیدآمینه های آلانین، لوسین، ایزولوسین، والین و فنیل آلانین در تشخیص ساختار طبیعی را بررسی می کنیم. در مدل کاهش یافته تنها انرژی بین اسیدآمینه های مذکور را در نظر می گیریم. یافته ها: مدل کاهش یافته را با چهار معیار ارزیابی کردیم. نتایج نشان می دهد که تفاوت معنی داری بین نتایج مدل ۲۰- اسیدآمینه و مدل کاهش یافته وجود ندارد. نتیجه گیری: این مدل نشان می دهد که توان تابع انرژی به دست آمده حاصل قدرت انرژی میان این پنج اسیدآمینه است و بنابراین برای افزایش قدرت توابع پتانسیل نیازمند نگرش جدیدی هستیم که بتوانیم به نحو موثرتری از اندرکنش تمام اسیدآمینه ها در ساختار بهره ببریم.

کلیدواژه ها:

Protein Structure ، Tertiary ، Hydrophobic and Hydrophilic Interactions ، Protein Folding ، Atomic Energy ، ساختار سوم پروتئین ، اندرکنش هیدروفوبیک و هیدروفیلیک ، تاخوردگی پروتئین ، انرژی اتمی