بررسی اثر دنباله سومو بر بیان، حلالیت و فیبریلاسیون آلفاسینوکلئین

چکیده پروتئین آلفا سینوکلئین اصلی ترین عامل شناخته شده در بیماری پارکینسون است.  بیان این پروتئین   به دلیل خاصیت تجمعی که دارد با چالش همراه است. یکی از این چالش ها وجود پروتئین در رسوب باکتری است. مطالعات نشان داده که بیان پروتئین ها با برچسب هایی نظیر SUMO  باعث افزایش بیان در فاز محلول می شود؛ ازاین رو بیان آلفاسینوکلیئن با این دنباله جهت افزایش پروتئین در فاز محلول بررسی شد. همچنین در این مطالعه سعی بر آن شد که تاثیر دنباله سومو بر فیبریلاسیون آلفاسینوکلئین بررسی شود. در این تحقیق ژن آلفا سینوکلئین با دنباله سومو کلون شد. بیان پروتئین به فرم محلول صورت گرفت. پروتئین توسط ستون نیکل سفارز تخلیص شد و دیالیز انجام شد سپس بررسی فیبریلاسیون توسط نشر فلورسانس تیوفلاوین تی به مدت ۷۲ ساعت انجام شد.  مشاهده شد که پروتئین به همراه دنباله سومو میزان بیان بالاتری دارد و ۹۵% از پروتئین در فاز محلول است از طرفی نشان داده شد که دنباله سومو خاصیت مهاری بر روند تشکیل فیبریل آمیلویید در مقایسه با آلفاسینوکلئین بدون دنباله سومو دارد. نتایج به دست آمده از مطالعات پیشین نشان می داد که اتصال دنباله سومو باعث افزایش بیان و میزان حلالیت پروتئین های نوترکیب می شود. این مطالعه نشان داد که حضور این دنباله به میزان بیان پروتئین و همچنین حضور پروتئین در فاز محلول کمک کرد. از طرفی مشاهدات آزمایشگاهی نشان داده که این دنباله خاصیت ضد فیبریلاسیونی برای پروتئین هایی با خاصیت آمیلوییدی دارد و در این مطالعه نشان داده شد که اضافه کردن دنباله سومو به پروتئین آلفاسینوکلئین مانع خاصیت تجمعی آن می شود.

کلیدواژه ها:

Parkinson’s disease ، Alpha synuclein ، Amyloid fibrils ، SUMO-tag ، پارکینسون ، آلفاسینوکلئین ، فیبریل های آمیلوییدی ، دنباله سومو