بررسی فتالیک اسید به عنوان یک فعال کننده در واکنش کاتکولازی آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی گونه Agaricus bisporus

آنزیم تایروزیناز ( پلی فنیل اکسیداز : ۱.۱۴.۱۸.۱) یک مونواکسیژناز حاوی یون مس است ، که نقش مهمی در بیوسنتز رنگدانه های ملانین و ترکیبات پلی فنولی دارد. این آنزیم دو واکنش کرزولازی (مونوفنولازی )و کاتکولازی (دی فنولازی )را کاتالیز می کند. در این مطالعه ، در بررسی اثر فتالیک اسید بر روی فعالیت کاتکولازی آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی به روش اسپکتروسکوپی UV-Vis ، اثر فعال کنندگی غیر ضروری وابسته به غلظت نشان داده شد. در فرآیند کاتکولازی بررسی شده، نشان می دهد که اتصال فتالیک اسید به آنزیم می تواند تمایل اتصال سوبسترا به آنزیم را زیاد کند و اتصال فتالیک اسید به آنزیم می تواند موجب افزایش Vmax آنزیم از طریق افزایش Kcat شود. بنابر این فتالیک اسید نه فقط با افزایش تمایل سوبسترا به آنزیم ، آنزیم را فعال می کند بلکه این کار را با افزایش ثابت کاتالیتیکی نیز انجام می دهد. مقدار G۰ < ۰ محاسبه شده برای اتصال فتالیک اسید به آنزیم در فرآیند کاتکولازی ، نشان دهنده این است که این فرایند از نظر ترمودینامیکی خودبخودی و مساعد است . نتایج مطالعه فلوئور سانس ذاتی آنزیم در حضورغلظت های مختلف فتالیک اسید، نشان از نقش اطفاءکنندکی فلوئورسانس ذاتی آنزیم توسط فتالیک اسید را دارد و نتایج بررسی های نمودار استرن - ولمر و نمودار حاصل از معادله تغییر یافته استرن-ولمر نشان می دهد که یک شیوه اتصال برای فتالیک اسید با آنزیم وجوددارد. یافته ها نشان دهنده ای هستند که جایگاه اتصال فتالیک اسید به آنزیم در جایی قرار دارد که آمینو اسید تریپتوفان در آنجا است و به احتمال قوی فتالیک اسید در جایی که تریپتوفان در آنجا است موجب تغییرات کونفورماسیونی آنزیم می شود. با تاثیر فتالیک اسید به آنزیم ، آنزیم بطور جزیی باز می شود و این عامل مهم درافزایش فعالیت آنزیم است که تمایل سوبسترا به آنزیم را زیاد می کند.

کلیدواژه ها:

تایروزیناز ، فتالیک اسید ، فعال کنندگی ، واکنش کاتکولازی