افسانه سادات فرساد - گروه بیوتکنولوژی و اصلاح نباتات، دانشکده کشاورزی، دانشگاه فردوسی، مشهد
سعید ملک زاده شفارودی - گروه بیوتکنولوژی و اصلاح نباتات، دانشکده کشاورزی، دانشگاه فردوسی، مشهد

پروتئین هماگلوتنین HAویروس آنفلوانزا که مهمترین گلیکوپروتئین سطحی غشاء ویروس نیز می باشد موجب آغاز عفونت از طریق اتصال به گیرنده های سلول میزبان می شود. این تحقیق به بررسی و آنالیز توالی های اسیدآمینه ای هماگلوتنین HAویروس آنفلوانزای Aکه رنج وسیعی از پرندگان و پستانداران را آلوده می کند، می پردازد. در این مطالعه تعداد 191 توالی اسید آمینه ای متعلق به کل 15 زیررده هماگلوتنین شناخته شده، با یکدیگر مقایسه شدند و تاکید بیشتر در زمینه بررسی سایت های عملکردی ویروس نظیر سایت اتصال به گیرنده به همراه مرزهای چپ و راست آن و همچنین درجه حفاظت شدگی آن ها در هر زیررده انجام گرفت. 3 شجره تکاملی مربوط به 15 نماینده پروتئین هماگلوتنین ماکیان ساخته شدند که اولین آن ها بر اساس همردیفی کل توالی های هماگلوتنین و دو شجره دیگر به ترتیب بر پایه همردیفی زنجیره های1HA و 2 HA شکل گرفتند. نتایج نشان می دهد که بر خلاف تشابهات کم مشاهده شده میان 191 توالی زیر واحدHA1سایت فعال آن ها به خوبی حفاظت شده است و فقط اختلافات اندکی در گروه بندی زیررده های هماگلوتنین بین دو شجره زیر واحدی1HA و 2 HAوجود دارد. در این زمینه زیرردهH9بیشترین میزان انحراف را نشان می داد. سایت فعال بررسی شده در زیررده های متفاوت پروتئین هماگلوتنین در این تحقیق می تواند به عنوان هدف تشخیصی و دارویی جهت کنترل و درمان بیماری آنفلوانزا در آینده مورد استفاده قرار گیرد.

تشابه توالی، تکامل، ویروس آنفلوانزایA ، هماگلوتنین