Thermodynamic Stability of mouse Ribonucleotide Reductase R۲ Protein
محل انتشار: پانزدهمین سمینار شیمی فیزیک ایران
سال انتشار: 1391
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: انگلیسی
مشاهده: 104
متن کامل این مقاله منتشر نشده است و فقط به صورت چکیده یا چکیده مبسوط در پایگاه موجود می باشد.
توضیح: معمولا کلیه مقالاتی که کمتر از ۵ صفحه باشند در پایگاه سیویلیکا اصل مقاله (فول تکست) محسوب نمی شوند و فقط کاربران عضو بدون کسر اعتبار می توانند فایل آنها را دریافت نمایند.
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
ISPTC15_0508
تاریخ نمایه سازی: 11 دی 1400
چکیده مقاله:
Ribonucleotide Reductase (RNR) catalyzes the synthesis of the four deoxyribonucleotides needed for DNA synthesis and repair in cell. The RNR protein consists of two non-identical subunits, the R۱ and R۲ proteins. The latter protein contains an iron-tyrosyl free radical center essential for enzyme activity. This enzyme has been targeted for cancer treatment. Therefore, structural studies on this enzyme has important role for designing of new antimetabolites. Under physiological conditions, this protein has a high Į-helical content. It is important to know how structure of RNR folds into their biologically active states and how these active states are stabilized.[۱,۲].
کلیدواژه ها:
نویسندگان
Ali Rashidnia
Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran
Ali Akbar Saboury
Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran
Reza Rofougaran
Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran