بررسی اثر گلوکز بر ساختار آلبومین سرم انسانی

مقدمه: با توجه به نقش حیاتی آلبومین سرم انسانی در بدن انسان، مطالعه و بررسی این پروتئین دارای اهمیت است. یکی از ویژگی های شاخص این مولکول در برقراری اتصالات لیگاندی است که در این مطالعه، این ویژگی با بکارگیری سورفاکتانت سدیم دودسیل سولفات به عنوان لیگاند تحت شرایط دمایی نرمال و پاتولوژیک در غلظت های نرمال و دیابتی قند مورد بررسی قرار گرفته است. مواد و روش ها: در این مطالعه از روش طیف سنجی فرابنفش برای آنالیز آلبومین سرم انسانی در غلظت های مختلف گلوکز در شرایط غلظت نرمال، بحرانی و دیابتی با حضور سورفاکتانت آنیونی سدیم دودسیل سولفات با غلظت های ۲، ۵/۱، ۱، ۵/۰ میلی مولار به عنوان معیاری برای سنجش اتصالات لیگاندی در شرایط نرمال دمایی و تب در نظر گرفته شد. یافته های پژوهش: پروتئین آلبومین سرم انسانی در حضور غلظت های مختلف قند در دمای ۴۲ درجه سانتی گراد دچار تغییرات ساختاری می شود. غلظت ۴۰۰ میلی گرم بر دسی لیتر گلوکز موثرترین عامل نسبت به سایر غلظت های گلوکز در تغییر ساختار آلبومین است. بحث و نتیجه گیری: در این مطالعه علاوه بر این که نشان داده شد در حضور غلظت نرمال(فیزیولوژیک) قند تب می تواند ساختار آلبومین را دستخوش تغییر نماید، مشخص شد که غلظت های بالای گلوکز(شرایط حاد دیابتی) تاثیرات شدیدی بر ساختار و عملکرد آلبومین دارد.

کلیدواژه ها:

Human serum albumin ، ligand binding ، conformation changes ، sodium dod-ecyl Sulfate (SDS) ، UV spectroscopy ، dia-betes ، آلبومین سرم انسانی ، اتصالات لیگاندی ، تعییرات ساختاری ، سدیم دودسیل سولفات(SDS) ، طیف سنجی فرابنفش ، دیابت