افزایش پایداری کراتین استخراج شده از پر در محلولهای آبی با استفاده از روشهای اصلاح ساختار شیمیایی

سال انتشار: 1399
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: فارسی
مشاهده: 332

فایل این مقاله در 18 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

JR_NCMBJ-11-41_003

تاریخ نمایه سازی: 14 اردیبهشت 1400

چکیده مقاله:

سابقه و هدف: در دو دهه گذشته، پروتئینها و پپتیدها تبدیل به یک گروه مهم از داروها شدهاند. با این حال، حساسیت به تخریب شیمیایی و فیزیکی از چالشهای اصلی کاربردهای صنعتی و دارویی پروتئینها است. کمابیش۹۰ درصد از وزن پرمرغ از ضایعات صنایع دام و طیور، کراتین است. این پروتئین نامحلول بوده و تمایل شدیدی به تجمع و رسوبدهی دارد. مواد و روشها: در این پژوهش کراتین از پر مرغ با محلول سدیم هیدروکسید ۲/۰ مولار استخراج شد و توسط آنزیم آلکالاز صنعتی (V/V) ۸ درصد در دمای ۵۵ درجه سانتیگراد به­مدت ۵ ساعت در pH برابر ۸ هیدرولیز شد. محلول کراتین به­دست آمده، توسط روش آلکیلاسیون و سولفیدولیز به­منظور کاهش اگریگاسیون مورد اصلاح ساختار شیمیایی قرار گرفت. حلالیت کراتین، درجه اصلاح شیمیایی، درصد پایداری، مقدار مول تیول آزاد و هم­چنین DLS و FTIR نمونهها بررسی شد. یافتهها: نتایج نشان داد درجه اصلاح شیمیایی کراتین در روش آلکیلاسیون ۷۲ درصد و در روش سولفیدولیز با ۶۶ درصد بوده است. اصلاح شیمیایی کراتین هیدرولیز شده باعث کاهش اگریکاسیون در ۳pH به­میزان ۶۵/۲۸۸ درصد و ۳/۳۳۵ درصدی به­ترتیب برای روش آلکیلاسیون و روش سولفیدولیز به­دست آمدهاست. بررسی پایداری و حفظ محتوی پروتئینی نشان داد، کراتین اصلاح شده به­روش آلکیلاسیون ۹/۸۱ درصد و کراتین اصلاح شده به روش سولفیدولیز ۳/۸۶ درصد در طی ۳۰ روز پایدار بودهاست در صورتی­که کراتین هیدولیز شده به­عنوان شاهد تنها ۸/۹ درصد از محتوای پروتئینی خود را حفظ کرده و پایداری داشتهاست. نتیجه تست DLS نمونه محلول کراتین اصلاح شده با روش آلکیلاسیون در آب، دارای  ۴۷۶/۰= PI و اندازه متوسط ذرات ۳/۱۵۷ نانومتر است، در نمونه کراتین اصلاح شده با روش سولفیدولیز در آب، مقدار ۴۷۵/۰=PI و اندازه متوسط ذرات ۲/۱۳۶ نانومتر تعیین گردید، که نسبت­به نمونه کراتین هیدرولیز شده با ۵۵۲/۰=PI و اندازه متوسط ۳/۹۹۰ نانومتر، یکنواختتر و پراکندهتر بوده است. نتیجهگیری: اصلاح شیمیایی انجام شده بر روی کراتین هیدولیز شده تغییری دائمی بوده و اتصال گروههای عاملی مورد انتظار باعث افزایش حلالیت کراتین در محیطهای آبی و کاهش تجمع در pH اسیدی شده است. هم­چنین نتایج آنالیز FTIR اصلاح شیمیایی کراتین را تایید کرد.

نویسندگان

مریم سالکنژاد

Faculty of Chemistry and Chemical Engineering, Malek Ashtar University of Technology, Tehran, Iran

سید مرتضی رباطجزی

Faculty of Chemistry and Chemical Engineering, Malek Ashtar University of Technology, Tehran, Iran

مهدی زین الدینی

Faculty of Chemistry and Chemical Engineering, Malek Ashtar University of Technology, Tehran, Iran

مراجع و منابع این مقاله:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :
  • Jacob S, Shirwaikar A, Srinivasan K, Alex J, Prabu S, ...
  • e Silva ACS, Silveira JN. Correlation between the degree of ...
  • Mokrejš P, Huťťa M, Pavlačková J, Egner P. Preparation of ...
  • Gromiha MM. Protein bioinformatics: from sequence to function.1nd ed. academic ...
  • Dhillon GS. Protein byproducts: transformation from environmental burden into value-added ...
  • Schrooyen PM, Dijkstra PJ, Oberthür RC, Bantjes A, Feijen J. ...
  • Laba W, Zarowska B, Chorazyk D, Pudlo A, Piegza M, ...
  • Kamarudin NB, Sharma S, Gupta A, Kee CG, Chik SMSBT, ...
  • Staroń P, Banach M, Kowalski Z, Staroń A. Hydrolysis of ...
  • Krejci O, Mokrejs P, Sukop S, editors. Preparation and characterization ...
  • Navone L, Speight R. Understanding the dynamics of keratin weakening ...
  • Bragulla HH, Homberger DG. Structure and functions of keratin proteins ...
  • Sinkiewicz I, Śliwińska A, Staroszczyk H, Kołodziejska I. Alternative methods ...
  • Karthikeyan R, Balaji S, Sehgal P. Industrial applications of keratins–A ...
  • Shortle D. Denatured states of proteins and their roles in ...
  • Tanford C. Protein denaturation. Adv protein chem. 1968.24(1). p. 121-282 ...
  • Zapadka KL, Becher FJ, Gomes Dos Santos A, Jackson SE. ...
  • Hovgaard L, Frokjaer S, van de Weert M. Pharmaceutical formulation ...
  • Fraser R, MacRae T, Parry D, Suzuki E. The structure ...
  • Arai Km, Takahashi R, Yokote Y, Akahane K. Amino‐acid sequence ...
  • Lee B, Vasmatzis G. Stabilization of protein structures. COSB. 1997 ...
  • Umeda K, Nadachi Y, Sakai K, Nogami Y, Sudo M. ...
  • Franks F. Protein biotechnology: isolation, characterization, and stabilization. The Humana ...
  • Spicer CD, Davis BG. Selective chemical protein modification. Nat commun. ...
  • Schrooyen PM, Dijkstra PJ, Oberthür RC, Bantjes A, Feijen J. ...
  • Boutureira O, Bernardes GJ. Advances in chemical protein modification. J. ...
  • Trivedi MV, Laurence JS, Siahaan TJ. The role of thiols ...
  • Hirs CH. (20) Reduction and S-carboxymethylation of proteins. In Methods ...
  • Aćimović JM, Stanimirović BD, Mandić LM. The role of the ...
  • Chalker JM, Bernardes GJ, Lin YA, Davis BG. Chemical modification ...
  • Schrooyen PM, Dijkstra PJ, Oberthür RC, Bantjes A, Feijen J. ...
  • Wynn R, Richards FM. (33) Chemical modification of protein thiols: ...
  • Cole RD. (22) Sulfitolysis. InMethods in Enzymology. Academic Press. 1967 ...
  • Work E, Work TS. Chemical modification of proteins. Elsevier; 1976 ...
  • Rothenbuhler E, Kinsella J. The pH-Stat method for assessing protein ...
  • Crestfield AM, Moore S, Stein WH. The preparation and enzymatic ...
  • Walker JM, editor. The protein protocols handbook. Springer Science & ...
  • Riddles PW, Blakeley RL, Zerner B. Ellman's reagent: 5, 5′-dithiobis ...
  • Habeeb AF. (37) Reaction of protein sulfhydryl groups with Ellman's ...
  • Buchner J, Kiefhaber T, editors. Protein folding handbook. Weinheim: Wiley-VCH; ...
  • Barth A. Infrared spectroscopy of proteins. BBA. 2007 1;1767(9):1073-101 ...
  • Lorber B, Fischer F, Bailly M, Roy H, Kern D. ...
  • Rajabinejad H, Zoccola M, Patrucco A, Montarsolo A, Rovero G, ...
  • Prayitno P, Rahmawati D, Griyanitasari G. Sheep wool-derived hydrolyzed keratin ...
  • Sharma S, Gupta A, Chik SM, Kee CY, Podder PK, ...
  • Khosa MA, Wu J, Ullah A. Chemical modification, characterization, and ...
  • Ikkai F, Naito S. Dynamic light scattering and circular dichroism ...
  • Jacob S, Shirwaikar A, Srinivasan K, Alex J, Prabu S, ...
  • e Silva ACS, Silveira JN. Correlation between the degree of ...
  • Mokrejš P, Huťťa M, Pavlačková J, Egner P. Preparation of ...
  • Gromiha MM. Protein bioinformatics: from sequence to function.1nd ed. academic ...
  • Dhillon GS. Protein byproducts: transformation from environmental burden into value-added ...
  • Schrooyen PM, Dijkstra PJ, Oberthür RC, Bantjes A, Feijen J. ...
  • Laba W, Zarowska B, Chorazyk D, Pudlo A, Piegza M, ...
  • Kamarudin NB, Sharma S, Gupta A, Kee CG, Chik SMSBT, ...
  • Staroń P, Banach M, Kowalski Z, Staroń A. Hydrolysis of ...
  • Krejci O, Mokrejs P, Sukop S, editors. Preparation and characterization ...
  • Navone L, Speight R. Understanding the dynamics of keratin weakening ...
  • Bragulla HH, Homberger DG. Structure and functions of keratin proteins ...
  • Sinkiewicz I, Śliwińska A, Staroszczyk H, Kołodziejska I. Alternative methods ...
  • Karthikeyan R, Balaji S, Sehgal P. Industrial applications of keratins–A ...
  • Shortle D. Denatured states of proteins and their roles in ...
  • Tanford C. Protein denaturation. Adv protein chem. 1968.24(1). p. 121-282 ...
  • Zapadka KL, Becher FJ, Gomes Dos Santos A, Jackson SE. ...
  • Hovgaard L, Frokjaer S, van de Weert M. Pharmaceutical formulation ...
  • Fraser R, MacRae T, Parry D, Suzuki E. The structure ...
  • Arai Km, Takahashi R, Yokote Y, Akahane K. Amino‐acid sequence ...
  • Lee B, Vasmatzis G. Stabilization of protein structures. COSB. 1997 ...
  • Umeda K, Nadachi Y, Sakai K, Nogami Y, Sudo M. ...
  • Franks F. Protein biotechnology: isolation, characterization, and stabilization. The Humana ...
  • Spicer CD, Davis BG. Selective chemical protein modification. Nat commun. ...
  • Schrooyen PM, Dijkstra PJ, Oberthür RC, Bantjes A, Feijen J. ...
  • Boutureira O, Bernardes GJ. Advances in chemical protein modification. J. ...
  • Trivedi MV, Laurence JS, Siahaan TJ. The role of thiols ...
  • Hirs CH. (20) Reduction and S-carboxymethylation of proteins. In Methods ...
  • Aćimović JM, Stanimirović BD, Mandić LM. The role of the ...
  • Chalker JM, Bernardes GJ, Lin YA, Davis BG. Chemical modification ...
  • Schrooyen PM, Dijkstra PJ, Oberthür RC, Bantjes A, Feijen J. ...
  • Wynn R, Richards FM. (33) Chemical modification of protein thiols: ...
  • Cole RD. (22) Sulfitolysis. InMethods in Enzymology. Academic Press. 1967 ...
  • Work E, Work TS. Chemical modification of proteins. Elsevier; 1976 ...
  • Rothenbuhler E, Kinsella J. The pH-Stat method for assessing protein ...
  • Crestfield AM, Moore S, Stein WH. The preparation and enzymatic ...
  • Walker JM, editor. The protein protocols handbook. Springer Science & ...
  • Riddles PW, Blakeley RL, Zerner B. Ellman's reagent: 5, 5′-dithiobis ...
  • Habeeb AF. (37) Reaction of protein sulfhydryl groups with Ellman's ...
  • Buchner J, Kiefhaber T, editors. Protein folding handbook. Weinheim: Wiley-VCH; ...
  • Barth A. Infrared spectroscopy of proteins. BBA. 2007 1;1767(9):1073-101 ...
  • Lorber B, Fischer F, Bailly M, Roy H, Kern D. ...
  • Rajabinejad H, Zoccola M, Patrucco A, Montarsolo A, Rovero G, ...
  • Prayitno P, Rahmawati D, Griyanitasari G. Sheep wool-derived hydrolyzed keratin ...
  • Sharma S, Gupta A, Chik SM, Kee CY, Podder PK, ...
  • Khosa MA, Wu J, Ullah A. Chemical modification, characterization, and ...
  • Ikkai F, Naito S. Dynamic light scattering and circular dichroism ...
  • نمایش کامل مراجع