پیشرفت‌ها و چالش‌های افزایش بیان پروتئین نوترکیب در اشرشیاکلی

سال انتشار: 1398
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: فارسی
مشاهده: 313

فایل این مقاله در 34 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

JR_NCMBJ-9-36_001

تاریخ نمایه سازی: 16 اسفند 1399

چکیده مقاله:

باکتری اشرشیاکلی مهم­ترین باکتری است، که در فرآیند کلونینگ و بیان پروتئین، مورد استفاده قرار گرفته است. هدف از این تحقیق جمع‌­بندی مقالات فراوانی که در زمینه بیان پروتئین در اشریشیاکلی (E.coli) چاپ شده است است. در مطالعه­های صورت گرفته، محققین در پروژه­های جدید به دنبال به‌دست آوردن پروتئین خالص هستند که در سطح تئوری مراحل به­دست آوردن پروتئین نوترکیب بسیار آسان است اما در عمل مشکلات بسیار زیادی از جمله رشد ضعیف میزبان، تشکیل انکلوزیونی، فعال نبودن پروتئین و حتی عدم تولید پروتئین در مسیر وجود دارد.  جهت افزایش بیان پروتئین، عواملی نظیر میزبان مناسب، بهینه‌سازی شرایط تخمیر، ساخت وکتور، تنظیمات رونویسی، مارکر انتخابی، برچسب‌های تمایلی، عوامل مؤثری هستند. قابلیت هدف گیری پروتئین تولید شده به سیتوپلاسم، پری پلاسم، غشاهای خارجی و داخلی و محیط رشد، اعطای توانایی برخی اصلاحات پس از ترجمه به سلول‌های پروکاریوت با تکنیک‌هایی میسر می‌گردد. لذا کلید اصلی برای بیان موفقیت آمیز پروتئین‌های نوترکیب در باکتری اشریشیاکلی ترکیبی از دستکاری ماهرانه‌ اجزای جعبه ابزار گسترده ژنتیکی است.  

نویسندگان

پردیس سعیدی

Applied Microbiology Research Center, Systems Biology and Poisonings Institute, Baqiyatallah University of Medical Sciences, Tehran, Iran

الهام بهزادی

Applied Microbiology Research Center, Systems Biology and Poisonings Institute, Baqiyatallah University of Medical Sciences, Tehran, Iran

روح الله کاظمی

Green Gene Company, Tehran, Iran

محمد جواد رضائی

Applied Microbiology Research Center, Systems Biology and Poisonings Institute, Baqiyatallah University of Medical Sciences, Tehran, Iran

جعفر امانی

Applied Microbiology Research Center, Systems Biology and Poisonings Institute, Baqiyatallah University of Medical Sciences, Tehran, Iran

مراجع و منابع این مقاله:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :
  • 1. Rosano GL, Ceccarelli EA. Recombinant protein expression in Escherichia ...
  • 2. Aune TEV. High level recombinant protein production in Escherichia ...
  • 3. Makrides SC. Strategies for achieving high-level expression of genes ...
  • 4. Waegeman H, De Mey M. Increasing recombinant protein production ...
  • 5. Minton NP. Improved plasmid vectors for the isolation of ...
  • 6. Gao LML. The effect of wave reflection of artificial ...
  • 7. Li L, O’Brien KJ. Rightful resistance in rural China: ...
  • 8. Del Solar G, Giraldo R, Ruiz-Echevarría MJ, Espinosa M, ...
  • 9. Kreuzaler F, Ragg H, Fautz E, Kuhn DN, Hahlbrock ...
  • 10. Guzman L-M, Belin D, Carson MJ, Beckwith J. Tight ...
  • 11. Nordström K. Plasmid R1—replication and its control. Plasmid. 2006;55(1):1-26. ...
  • 12. Stoker NG, Fairweathe NF, Spratt BG. Versatile low-copy-number plasmid ...
  • 13. Wang RF, Kushner SR. Construction of versatile low-copy-number vectors ...
  • 14. Korpimäki T, Kurittu J, Karp M. Surprisingly fast disappearance ...
  • 15. Lee C-H, Moseley S, Moon H, Whipp S, Gyles ...
  • 16. Umezawa H, TAKAHASHI Y, KINOSHITA M, NAGANAWA H, MASUDA ...
  • 17. OULUENSIS U. Jarkko Korpi. ...
  • 18. Chan W, Leyland M, Clark J, Dodd H, Lian ...
  • 19. Fakruddin M, Mohammad Mazumdar R, Bin Mannan KS, Chowdhury ...
  • 20. Schlegel S, Rujas E, Ytterberg AJ, Zubarev RA, Luirink ...
  • 21. Schumann W, Ferreira LCS. Production of recombinant proteins in ...
  • 22. Sahdev S, Khattar SK, Saini KS. Production of active ...
  • 23. De Marco A. Strategies for successful recombinant expression of ...
  • 24. Sørensen HP, Mortensen KK. Soluble expression of recombinant proteins ...
  • 25. Chaudhuri K. Recombinant DNA Technology: The Energy and Resources ...
  • 26. Sørensen HP, Mortensen KK. Advanced genetic strategies for recombinant ...
  • 27. Welch M, Govindarajan S, Ness JE, Villalobos A, Gurney ...
  • 28. Menzella HG. Comparison of two codon optimization strategies to ...
  • 29. Angov E, Legler PM, Mease RM. Adjustment of codon ...
  • 30. Li G-W, Oh E, Weissman JS. The anti-Shine-Dalgarno sequence ...
  • 31. Quax TE, Claassens NJ, Söll D, van der Oost ...
  • 32. Ramseier TM, Jin H, Squires CH. Process for improved ...
  • 33. Mattoo RU, Goloubinoff P. Recruiting unfolding chaperones to solubilize ...
  • 34. Nannenga BL, Baneyx F. Reprogramming chaperone pathways to improve ...
  • 35. Arolas JL, García-Castellanos R, Goulas T, Akiyama Y, Gomis-Rüth ...
  • 36. Huang C-J, Lin H, Yang X. Industrial production of ...
  • 37. Sohoni SV, Nelapati D, Sathe S, Javadekar-Subhedar V, Gaikaiwari ...
  • 38. Routledge SJ, Bill RM. The effect of antifoam addition ...
  • 39. Fernández-Castané A, Vine CE, Caminal G, López-Santín J. Evidencing ...
  • 40. Studier FW. Stable expression clones and auto-induction for protein ...
  • 41. Karig DK, Iyer S, Simpson ML, Doktycz MJ. Expression ...
  • 42. Carlson ED, Gan R, Hodgman CE, Jewett MC. Cell-free ...
  • 43. Swartz JR. Cell-free protein expression: Springer Science & Business ...
  • 44. Smith MT, Bennett AM, Hunt J, Bundy BC. Creating ...
  • 45. Rosenblum G, Cooperman BS. Engine out of the chassis: ...
  • نمایش کامل مراجع